文档介绍：第五章蛋白质的三维结构
授课教师:艾永兴
动物生物技术系
吉林大学畜牧兽医学院
Email:yongxingai@
Chapter 5 Three Dimension Structure of Protein
第五章蛋白质的三维结构
主要内容:
一、研究蛋白质构象的方法
二、稳定蛋白质三维结构的作用力
三、多肽主链折叠的空间限制
四、二级结构:多肽链的折叠的规则方式
五、纤维状蛋白质
六、超二级结构和结构域
七、球状蛋白质的三级结构
八、膜蛋白的结构
九、蛋白质折叠和结构预测
十、亚基缔合和四级结构
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第五章蛋白质的三维结构
每一种蛋白质至少都有一种构象在生理条件下是稳定的,并具有生物活性,这种构象称为蛋白质的天然构象。
蛋白质的天然折叠决定于3个因素
(一般是水)的相互作用
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第五章蛋白质的三维结构
一、研究蛋白质构象的方法
(一) X-射线衍射法(X-ray diffraction method)
(二)研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法
***(circular dichroism, CD)
(NMR)
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第五章蛋白质的三维结构
a 离子键 b 氢键 c 疏水键 d 范德华引力
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第五章蛋白质的三维结构
三、多肽主链的空间限制 (一)酰***平面与α-碳原子的二面角(φ和ψ) (二)可允许的φ和ψ值:拉氏构象图
二面角(φ和ψ)所规定的构象能否
存在取决于两个相邻肽单位中非共
价键合原子之间的接近有无阻碍。
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第五章蛋白质的三维结构
(四)二级结构:多肽链折叠的规则方式
二级结构:是指多肽链借助主链基团(C=O....H-N)形成氢键排列成有规则的构象。
α螺旋、β折叠片层、β转角和无规则卷曲。
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第五章蛋白质的三维结构
四、二级结构:多肽链折叠的规则方式
(一) α-螺旋
1950年美国Pauling等人在研究纤维状蛋白质时,提出了α-螺旋,后来发现在球状蛋白质分子中也存在α-螺旋。
α-螺旋结构要点:
①蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升,,,,螺旋上升时,每个残基沿轴旋转100º。
②在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢链。
③α-螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分,天然蛋白质绝大部分是右手螺旋,到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。
α-螺旋的稳定性主要靠氢键来维持。
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第五章蛋白质的三维结构
四、二级结构:多肽链折叠的规则方式
影响α-螺旋形成的因素
一些侧链基团虽然不参与螺旋,但可影响α-螺旋的稳定性。
在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸,α-螺旋就不稳定。(Lys、Glu)
在多肽链中只要出现pro,α-螺旋就被中断,产生一个弯曲(bend)或结节(kink)。
Gly的R基太小,难以形成α-螺旋所需的两面角,所以和Pro一样也是螺旋的最大破坏者。
肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile,由于空间位阻,也难以形成α-螺旋。
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第五章蛋白质的三维结构
四、二级结构:多肽链折叠的规则方式
(二) β-折叠片
也是pauling等人提出来的,
它是与α-螺旋完全不同的一种结构。
①β-折叠主链骨架以一定的折叠形式形成一个折叠的片层。
②α碳原子位于折叠线上,在两条相邻的肽链之间形成氢链。
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