蛋白质的结构.doc

文档介绍：蛋白质的二级结构
蛋白质二级结构(secondary structure of protein)指它的多肽链中有规则重复的构象,限于主链原子的局部空间排列,不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰***基团之间形成的氢键维持的,氢键是稳定二级结构的主要作用力。
蛋白质在形成立体结构时,其多肽链部分首先折叠成α-型螺旋(α-helix)和β-型(β-sheet)结构,并由此进一步可折叠成球形。此时,将α螺旋和β型结构称为二级结构。在蛋白质以外,例如在tRNA有三叶草叶型结构,也可称为二级结构。
定义:蛋白质二级结构:肽链中的主链借助氢键,有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。
2分类编辑
α-螺旋(α-helix)
蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基(第n+4个)的酰***氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中,,,。
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  α-螺旋黄色部分为氢键
β-折叠(β-sheet)
是蛋白质中的常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰***氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的
肽链,这些肽链可以是平行排列(走向都是由N到C方向);或者是反平行排列(肽链反向排列)。
β-转角(β-turn)
多肽链中常见的二级结构,连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋和β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环(loops)。常见的转角含有4个氨基酸残基,有两种类型。转角I的特点是:第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰***氮之间形成氢键;转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。
蛋白质的三级结构
蛋白质三级结构(protein tertiary structure):蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和静电作用维持的。(在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象)
2概念编辑
蛋白质的三级结构是指球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置而形成特定的构象。α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等二级结构通过侧链基团的相互作用进一步卷曲、折叠,借助次级键的维系形成三级结构,三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布,它是建立在二级结构、超二级结构和结构域基础上的球状蛋白质的高级空间结构。
3分类编辑
球状蛋白质及其亚基根据他们的结构域类型可以分为4类:全α结构、α,β结构、全β结构和小的富含金属或二硫键结构。
4作用编辑
三级结构多只肽链中所有原子在空间的排布。此为,在某些蛋白质分子中。二硫键对其三级结构的稳定也起重要作用。
5特点编辑