文档介绍：该【生物化学有关蛋白质的习题大全 】是由【青山代下】上传分享，文档一共【25】页，该文档可以免费在线阅读，需要了解更多关于【生物化学有关蛋白质的习题大全 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酸取代了酸性氨基酸,而HbD是由一个碱性氨基酸取代了中性氨基酸。所以HbC比HbD带更多的正电荷,HbC向阴极移动的速度比HbD快。综上所述可知:a带代表HbC,b带代表HbD,c带代表HbJ,d带代表HbN。5.(1)在低pH时,羧基质子化,这样蛋白质分子带有大量的净电荷,分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性,并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度下降,因而产生沉淀。(2)加入少量盐时,对稳定带电基团有利,增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加,盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子,降低了蛋白质的水合程度,破坏了电荷和水化膜,使蛋白质沉淀。(3)在等电点时,蛋白质分子之间的静电斥力最小,所以溶解度最小。(4)加热时使蛋白质变性,蛋白质内部的疏水性基团被暴露,溶解度降低,从而引起蛋白质沉淀。(5)非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用,促使蛋白质分子之间形成氢键,从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。(6)介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用,结果促使蛋白质肽链的展开而导致变性。=(pK+pK)/2=(+)/2==(pK+pK)/2=(+)/2==(pK+pK)/2=(+)/2=:..20种氨基酸的平均分子量约为138,在蛋白质分子中以小分子量的氨基酸较多,平均分子量大约为128,又由于氨基酸在缩合时失去一分子水,因此氨基酸残基的最终平均分子量大约为110。所以氨基酸残基数为:220000/110=2000,已知α-螺旋构象中,,β-。设此多肽链中α-螺旋的氨基酸残基数为X,则β-折叠的氨基酸残基数为2000-X。+(2000-X)=×10-5×+7000-=560X=970所以α-螺旋占的百分数为970/2000×100%=%:主要都含有C、H、O、N,都主要以C元素为骨架原子连接成的大分子。不同点:(1)蛋白质的含N量平均16%,而核酸则不均一。(2)蛋白质一般不含P,而核酸含大量的P。(3)蛋白质一般含S,而核酸不含S。(4)有些蛋白质还含有少量的金属元素,而核酸不含金属元素。.(1)一级结构:概念:在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。特点:①蛋白质种类及其繁多,其一级结构也各不相同;②一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础;③一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。化学建:①肽键②二硫键:..(2)蛋白质的二级结构:概念:是指蛋白质分子中,某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。特点:①是一种局部的结构;②仅仅是肽单元之间相互作用所形成的空间结构,而不包含氨基酸侧链及其α-H原子所形成的构象,但氨基酸残基的侧链对二级结构的形成有影响;③二级结构有较多的类型,有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲,其中α-螺旋和β-折叠是二级结构的主要形式,β-转角通常有四个氨基酸残基组成,而无规卷曲则是指没有确定规律的或根本就没有规律的一些二级结构;④二级结构还可成为超二级结构,如αα形式、βαβ形式和βββ形式等结构。化学建:氢键(3)蛋白质的三级结构:概念:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。特点:一条多肽链的三维空间结构。化学建:①疏水键②盐键③氢键④范德华力。(4)蛋白质的四级结构:概念:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。特点:两条或两条以上多肽链所形成的三维空间构象。化学建:①疏水键②盐键③氢键④范德华力。2.(1)一级结构与功能的关系①一级结构不同,生物学功能一般不同不同蛋白质和多肽具有不同的功能,根本原因是它们的一级结构各异,有时仅微小的差异就表现出不同的生物学功能。如催产素与加压素(缩宫素)都是由垂体后叶分泌的九肽激素,它们分子中仅两个氨基酸差异,但两者的生理功能却有根本区别。②一级结构中“关键”部分相同,其功能也相同如促肾上腺皮质激素其1~24肽段是活性所必需的关键部分。③一级结构“关键”部分的变化,其生物活性也改变多肽的结构与功能的研究表明,改变多肽中某些重要的氨基酸,常可改变其活性。:..④一级结构的变化有时使生物学功能降低或丧失,从而可能发生疾病,或者连同这种蛋白一起在地球上消失。(2)蛋白质空间结构与功能的关系一级结构是空间结构的基础,而空间结构则是完成生物功能的直接基础,也就是说蛋白质分子