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影响酶促反应速度的因素
分类
主要因素
浓度因素
酶浓度 、 底物浓度
效应物浓度
外部因素
温度、压力、介电常数
离子强度、pH
内部因素
S及效应物的结构
酶的结构
单S反应： 异构酶 水解酶
裂解（合）酶（大部分）
多S反应： 氧化还原酶 转移酶 合成酶
水解酶为假单S，水过量，浓度恒定
1902年 Henri 研究蔗糖酶底物动力学过程
一、S浓度的影响
（一）影响
据这个结果，提出“中间产物学说”
E+S ES E+P
k1
k2
k3
非酶促
[S]很小，酶未被饱和，V取决于[S]
[S]加大后，酶逐渐被饱和，V与[S]不成直线正比
[S]→∞所有酶均被S饱和，Et ES v=Vmax [S] V不变
（1）直线 [S]→0 V=k[S]
对S为一级反应
（2）曲线 对S介于零级和一级 混级反应
对酶一级反应
（3）水平线 对S 接近零级反应 [S]→∞ v = Vmax
对E v =k[E] 一级反应
曲线方程
v =
Vm · [S]
Km + [S]
曲线分为三个阶段
条件：（1）[S]＞＞[E]
ES的形成不会明显降低[S] [S]＞100 Km
如[S]=10-3M [E]=10-8-10-9M
（2）测初速度
P→0 k-2→0
（3）a 达到平衡点（Michaelis）
ES→P+E 极慢，整个反应速度v =k2[ES]
E+S ES 可逆反应，极快平衡
（二）米氏方程（Michaelis-Meten方程）
在一定时间内物质不断变化，但中间物的
生成和分解速度相等，浓度变化很小。
E S: v生成 = v分解
b稳态(恒态)（Briggs-Haldane）
反应后极快达到稳态
concentration
[ES]
k
k
k
[S]
[ES])
([Et]
1
2
1
+
=
-
-
= Km (Michaelis constant)
=（k-1 + k2）[ES]
k1[E][S]=k-1[ES] + k2 [ES]
E + S ES P + E
k-1
k1
k2
k
k
k
1
2
1
+
-