蛋白质结构.ppt

文档介绍：蛋白质与酶学
于晓明
东南大学基础医学院遗传中心
东南大学基础医学院遗传中心
5/4/2018
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蛋白质结构
教学内容
第一部分蛋白质的结构
第二部分蛋白质的功能与功能调控
第三部分蛋白质的HPLC分析
第四部分蛋白质的翻译后修饰研究
第五部分蛋白质相互作用研究
第六部分蛋白质组学
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蛋白质结构
第一章蛋白质的结构
•氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
1-1氨基酸
H3N+
COO-
R
H
Ca
Glycine (Gly, 甘氨酸)
•基本结构包括α-碳, α-氨基,α-羧基。
•除甘氨酸以外,所有的α-碳原子都是手性的。
•氨基酸为两性分子,α-羧基的pKa约为2, α-氨基的pKa 约为9。
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蛋白质结构
第一章蛋白质的结构
• 20 种氨基酸的基本结构相同,侧链基团不同(大小,形状,电荷和化学反应性),决定了氨基酸性质的不同。
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蛋白质结构
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蛋白质结构
Proline (Pro,脯氨酸)
疏水性氨基酸( hydrophobic)
Phenylalanine (Phe,苯丙氨酸)
Alanine (Ala,丙氨酸)
Leucine (Leu,亮氨酸)
Valine (Val,缬氨酸)
Isoleucine (Ile,异亮氨酸)
疏水性氨基酸形成范德华力,是疏水相互作用(hydrophobic effect)的基础。
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蛋白质结构
亲水性氨基酸(hydrophilic)
亲水性氨基酸可以与多肽骨架,极性有机溶剂,水和亲水性氨基酸之间形成氢键。
aspartic acid (Asp,天冬氨酸)
glutamic acid (Glu,谷氨酸)
Arginine (arg, 精氨酸)
Histidine (His, 组氨酸)
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蛋白质结构
Asparagine (Asn, 天冬酰胺)
Serine (Ser, 丝氨酸)
Threonine (Thr, 苏氨酸)
Glutamine (Gln, 谷氨酰胺)
亲水性氨基酸( hydrophilic)
Cysteine (Cys, 半胱氨酸)
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蛋白质结构
Tyrosine (Tyr, 酪氨酸)
Tryptophan (Trp, 色氨酸)
两性氨基酸(Amphipathic)
Methionine (Met, 甲硫氨酸)
两性氨基酸残基同时具有极性和非极性基团,通常形成界面。
Lysine (Lys, 赖氨酸)
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蛋白质结构
第一章蛋白质的结构
1-2肽键(amide bond ): 氨基酸在蛋白质中的连接方式
多肽链有方向性:头端:氨基端(N端),尾端:羧基端(C端)
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蛋白质结构