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生化期末考试重点总结.doc

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生化期末考试重点总结.doc

上传人:zbfc1172 2019/3/2 文件大小:36 KB

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文档介绍

文档介绍:蛋白质二级结构形式、α螺旋特点是:形式:α-螺旋结构、β-折叠、β-转角和无规卷曲α-螺旋结构特点:多肽链主链围绕中心轴螺旋式上升,顺时针右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧,,每个肽链的N-H和第四肽键的羰基氧形成氢键以稳固α-:待分离蛋白质溶液经过一个固态物质时,溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少使蛋白质反复分配。:::蛋白质分子大小不同分离。:根据沉降系数与蛋白质的密度的差异分离。:蛋白质表面点和中和,水化膜破坏而沉淀。:蛋白质的PI不同,不同溶液中蛋白质在电场中所带电荷差异而泳动分离5.***(乙醇)沉淀:蛋白质难溶于其中而杂质可溶,纯化蛋白质。:结构:单链形式存在,由编码区和非编码区构成。编码区有密码子,真核细胞mRNA的5’端都以7-***鸟嘌呤-三磷酸核苷为起始结构3’端有多聚A尾。功能::结构:有多种稀有碱基,具有茎环结构,二级结构形似三叶草,有氨基酸臂和反密码子环结构,三级结构是一个倒置的L形,3’端连有AA能识别mRNA的密码子。功能::结构:原核生物核糖体有三个重要部位。A位:结合氨基酰位。P位:结合太酰-tRNA的肽酰位。E位:排出卸载了氨基酸的tRNA排除位。功能:rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体,是蛋白质合成的场所。全酶组分的生理功能:酶蛋白决定酶的特异性,辅助因子决定反应种类、性质。如:金属离子参与催化反应,传递电子。稳定酶的构象。作为连接酶和底物桥梁。中和阴离子,降低静电斥力。简述必须基团和活性中心的关系:酶活性中心内的必需基团有两类:结合基团:结合底物和辅酶形成复合物;催化基团,影响底物化学键的稳定性,催化底物变成产物。有一些酶不参与活性中心的组成,但为维持酶应有的空间构象和作为调节剂。是活性中心外的必需基团。磺***类药物的抑菌机制:对磺***类药物敏感的细菌在生长繁殖时,不能直接利用叶酸,而是在体内二氢叶酸合成酶的催化下,对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中辅酶之一四氢叶酸的前体。磺***类药物与对氨基苯甲酸相似,是二氢叶酸合成酶的抑制剂,抑制二氢叶酸合成,细菌则因此造成核苷酸与核酸合成受阻而影响繁殖。人可利用食物中的叶酸,核酸合成不受干扰,根据竞争性抑制的特点保持血液中药物的高浓度。无氧氧化关键酶、步骤、生理意义葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖(己糖激酶);6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖(6-磷酸果糖激酶-1);磷酸烯醇式***酸将高能磷酸键传给ADP形成ATP和***酸(***酸激酶);意义:在机体缺氧条件下获取能量的有效方式;在氧充足情况下机体供能的重要途径有氧氧化步骤,关键酶,生理意义,产能:葡萄糖经糖酵解途径分解为***酸,***酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰COA(***酸脱氢酶复合体),乙酰COA进入三羧酸循环以及氧化磷酸化生成ATP三羧酸循环:乙酰辅酶A与草酸乙酸缩合成柠檬酸(柠檬酸合酶);异柠檬酸氧化脱羧生成α-***戊二酸(异柠檬酸脱氢酶),α-***戊二酸氧化脱羧成琥珀酰CoA(α-***戊二酸脱氢酶复合体)生理意义:是三大营养素最终代谢通路,是糖脂肪氨基酸代