文档介绍：---------------------------------校验:_____________-----------------------日期:_____________生物化学总结第一章蛋白质化学教学目标:、重要性和分子组成。-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。。:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性?第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。每克样品含氮克数××100=100g样品中蛋白质含量(g%)二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(aminoacid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。(一)氨基酸的结构通式组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点:-C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。(二)、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp)带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰***基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天***(Asn)、谷***(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。(三)-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr、Trp的吸收峰在280nm,Phe在265nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值,是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。2.***解离和等电点(isoelectricpoint,pI)氨基酸在水溶液或晶体状态时以***离子的形式存在,既可作为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,是***电解质,其解离度与溶液的pH有关。在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。计算公式为:pI=1/2(pK1+pK2)。若1个氨基酸有3个可解离基团,写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值,即为此氨基酸的等电点(酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值,碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值)。。重要的有:(1)茚三***反应所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三***共热形成蓝紫色化合物(脯氨酸和羟脯氨酸与茚三***反应产生黄色物质)。用分光光度法可定量测定微量的氨基酸。蓝紫色化合物的最大吸收峰在570nm波长处,黄色在440nm波长下测定。吸收峰值的大小与氨基酸释放的氨量成正比。(2)与2,4-二硝基***苯(DNFB)的反应在弱碱性溶液中,氨基酸的α-氨基很容易与DNFB