文档介绍：1 /6 超氧化物歧化酶(SOD) 简述 YB 2012 级生物技术摘要: 超氧化物歧化酶首先由 Mann 和 Keilin 从牛红细胞中分离提取出, 是生物体内一种重要的抗氧化酶, 由于其具有清除生物体内超氧阴离子自由基的作用, 而引起广大学者的关注。本文概述了 SOD 的分类、结构、理化性质及研究进展, 并对其应用前景进行了展望。关键词: 超氧化物歧化酶;SOD; 理化性质生物体内低浓度超氧阴离子自由基(O -2) 是维持生命活动所必需的, 其浓度过高时, 可引起机体组织细胞氧化损伤, 导致机体发生疾病, 甚至死亡。超氧化物歧化酶(Superoxide dismutase, 简称 SOD) 是清除生物体内超氧阴离子自由基的一种重要抗氧化酶, 具有抗衰老、抗癌、防白内障等作用[1], 因而受到全世界学术界广泛关注, 使之成为涉及分子生物学、微生物学、医学等学科领域及医药、化工、食品等生产行业的一个热门研究课题[2]。 的分类 SOD 广泛存在于动、植物及微生物中[1]。根据其结合金属种类不同, 可分为三类: 第一类为 Cu· Zn-SOD, 呈蓝绿色, 相对分子量约为 32kDa, 主要存在于真核细胞细胞浆、叶绿体和过氧化物酶体内; 第二类为 Mn- SOD, 呈紫红色, 相对分子量约为 40kDa, 主要存在于真核细胞线粒体和原核细胞中; 第三类为 Fe-SOD, 呈黄褐色, 相对分子量约为 , 主要存在于原核细胞及一些植物中[2]。 的结构 197 5年 Richardso n 得到了 Cu? Zn-SO D 的三维结构[5], 发现它是由2 个基本相似的亚基组成的二聚体, 且每个亚基含有 1 个铜原子和 1 个锌原子。 2 个相同亚基之间通过非共价键的疏水相互作用而缔合, 类似于圆筒的端面。 Cu? Zn-SOD 的单个亚基活性中心结构见图 1。从图中可知Cu与4 个来自组氨酸残基(His44,46,61,118) 的咪唑氮配位呈现 1 个三角双锥畸变的四方锥构型,Zn 则与 3 个来自组氨酸残基(His61,69,78) 的咪唑 2 /6 氮和 1 个天门冬氨酸残基(Asp81) 的羧基氧配位, 呈畸变的四面体构型。 Mn-SOD 和 Fe-SOD 的结构则比较简单, 且二者相似, 每个亚基的活性中心金属离子, 都是与1 个水分子和 3 个组氨酸(His) 残基及 1 个天门冬氨酸(Asp) 残基的羧基氧配位, 呈畸变四方锥构型[6]。 Mn-SOD 和 Fe-SOD 一般为二聚体或四聚体, 每个亚基含 一 个 Mn和Fe 原子。它们在空间结构上与 Cu· Zn-SOD 不同, 含有较高程度的。一螺旋, 而件折登较少。现已有多种生物中的 SOD 的三维结构登录到 GenBank 中, 并且对其内部结构特征进行了分析。 的理化性质 SOD 的主要物化特性近年来很多专家对 SOD 的物化特性进行了系统研究, 研究结果表明:SOD 属酸性蛋白酶, 对 pH、热和蛋白酶水解等反应比一般酶稳定[7]。将三类 SOD 的主要物化特性列于表 1。 Joa n 等人指出不同来源的 Cu· Zn-SOD 具有较高的同源性, 它们的物化特性也很相似, 据推测它们可能由同一原始酶进化而来。