文档介绍：第一讲均相的酶促反应动力学
酶——具有催化活性的大分子生物物质,其物质组成是蛋白质。
在多数酶促反应的生产过程中,酶以游离状态参与催化反应。——均相的酶促反应,且多数是在液相中进行反应。
本章中要讨论问题
酶促反应的动力学规律;
各种抑制酶促反应的作用及其动力学规律;
影响酶促反应的因素。
酶促反应的Michaelis-Menten方程
酶促反应的Michaelis-Menten方程
Michaelis、Menten(1913)提出了单一底物的酶反应模型,基本内容是:酶E的底物S首先形成酶—底物复合物ES,在酶—底物复合物ES的基础上反应生成产物P和酶E。反应式如下:
E+S ES E+P
k+1
k+2
k1
其中:k+1,k1,k+2——反应速度常数
E,S,ES,P——酶,底物,酶-底物复合物,产物
根据Michaelis、Menten的单一底物的酶反应模型,其假设条件为:
(1)在反应过程中,限制反应速度的反应是ES到E+P这一步反应;
(2)E+S到ES的反应在整个过程中始终处于动态平衡;
(3)酶以酶游离状态E和酶-底物复合物ES的形式存在,酶在反应过程中总浓度不变;
(4)底物浓度比酶-底物络合物浓度要大得多。
根据反应的假设条件,可以看出Michaelis、Menten所建立的酶促反应模型式建立在平衡的基础之上的,因而称之为“平衡态理论”。
根据假设(1),有单一底物的酶催化反应的反应速度:
(1-1)
式中:CP,CS——产物,底物的浓度
t——时间
根据假设(2)有
(1-2)
即:
(1-3)

式中: ——酶—底物复合物的解离常数
根据假设(3),有:总酶量:
(1-4)
联立(1-1)、(1-2)、(1-3)、有
(1-5)
式中: Vmax——最大的酶促反应速度。

(1-6)
Briggs-Haldane对M-M方程的修正
1925年 Briggs和Haldane认为在酶促反应过程中,反应的中间体ES(酶-底物复合物)的浓度不随反应时间不变化,即在酶促反应过程中,反应的中间体ES的浓度处于稳定的状态,基于这一假设所得到的酶促反应的模型称之为“稳定态理论”。即
(1-7)
则

(1-8)
其中
(1-9)
称作M-M常数
代入总酶量
(1-4)
得
(1-10)
将(1-10)式代入(1-1)式,有
(1-11)