文档介绍：第一章蛋白质化学
蛋白质-英文为“Protein”——第一重要.
生老病死,万物轮回(蛋白质层次)
生(诞生、生长):在蛋白质(酶)控制(催化)下的老细胞计划性凋亡和新细胞的再生(细胞新陈代谢)、活细胞物质的代谢。
老?
蛋白质功能的普遍衰退(?)。
病——个别蛋白质的功能障碍。
死?
蛋白质功能的全部停止,分解。
蛋白质——生物功能分子
第一节蛋白质的功能与分布
单细胞生物
多细胞动物
食道(口、胃、肠)-消化酶(细胞外)
血管中-免疫蛋白
(Antibody)
激素蛋白
细胞水平
提问:为什么人体细胞会有不同的形状呢?
细胞内有支撑体
?
功能蛋白,大多为球状;
蛋白质分布广泛、功能多样
1. 催化功能-酶
2. 结构功能-皮、毛、骨、牙、细胞骨架
3. 载运功能-膜蛋白
4. 调控功能-激素
5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白
6. 防御功能-免疫球蛋白
7. 神经传导
其他组成以及结构复杂程度不同
生物大分子包括蛋白质
结构决定功能
(分子结构决定生物功能)
牛胰脏核糖核酸酶蛋白分子氨基酸组成
蛋白质的组成单位——氨基酸
含有氨基的羧酸
1. 化学结构
R-CH(NH2)-COOH
R 代表氨基酸之间相异的部分, 叫 R 基(R group), 又称为侧链(sidechain) 。
无色晶体、溶于水
地球上天然形成的氨基酸有 300 种以上, 但是构成蛋白质的氨基酸只有 22 种, 且都是α-氨基酸(可能还存在更多的)。
提问:什么是α-氨基酸?
答案:
----C-C-C-C-COOH
γβα
----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸
----C-C-C (NH2)- C - COOH β-氨基酸
----C-C (NH2)- C - C - COOH γ-氨基酸
20种基本氨基酸图示
构成蛋白质的前二十种氨基酸的名称、符号、化学结构和疏水性指数。指数愈正表示疏水性愈强。
苯丙氨酸
2. 分类
大—小
极性(电性有—无)—非极性
纯晶体状态
答案:
-R 有电性区别。
提问:为什么偏酸性?
答案:-COOH解离程度略大于-NH2的得电子能力
提问:酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱)?
更酸( 左右)
碱性氨基酸pI 更碱(~)( 只有三种)
提问: 大多数氨基酸在中性(pH=7) 时, 带电?
溶解度最小,易于沉淀
提问: 为什么?
较小的同性排斥
C. 吸光性
含苯环氨基酸大π键吸收紫外光,蛋白质故也具有紫外吸光性,实验室利用紫外分光光度仪在280nm处测定蛋白质含量;
氨基酸是如何聚合为蛋白质的呢?
成肽反应
肽
二肽还有α—羧基与α—氨基,还可以继续与其他氨基酸缩水形成三肽、四肽等等
多个氨基酸形成的肽叫多肽, 呈链状故又称多肽链。
蛋白质= 1或几条长多肽链+[或不+] 辅助基团
短链且具有生物功能的多肽不算蛋白质,通常称为活性肽!
2. 活性肽
如催产素、加压素(升高血压)、舒缓素、干扰素、胸腺肽、脑肽等等。
蛋白质的结构
( 线性结构)
蛋白质的一级结构(primary structure) 指它的氨基酸序
列。
二硫键
2. 空间结构( 又称构象)
多肽链=通过可旋转的α- 碳原子连接的酰胺平面链
提问:影响蛋白质构象的作用力有哪些?
内力(内因)
蛋白质分子内各原子间作用力
外力(外因)
与溶剂及其他溶质作用力
内因为主,外因通过改变内因起作用
按不同种类内力以及产生的构象变化把构象划分为二、三、四级层次。
3. 二级结构
——蛋白质多肽链本身的盘绕与折叠方式。
包括α—螺旋、β—折叠片、β—转角、自由回转四种方式。
A. α—螺旋(蛋白质最常见的二级结构形式)
(a) 理想的右 a 螺旋。
虚线代表氢键绿色:C 蓝色:N 红色:O 。此(b) 右 a 螺旋。(c) 左 a 螺旋。
天然蛋白质大部分为右手螺旋;
氢键
(a) 一般形式。 D 代表 donor;A 代表 acceptor。(b) 水分子之间的氢键。(c) 在弯曲的多肽链内, 例如 a 螺旋(d) 酶 RNase A 与其胸腺嘧啶之间的氢键。
O ……( 氢键)………H
—C—(NH—CH—CO)3—N—
R
由同一条肽链内每 3个氨基酸残基的两个肽键衍生而来
β—折叠片是多肽链的折叠形式