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生物化学题库及答案.pdf

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文档介绍:生物化学试题库生物化学试题库蛋白质化学一、填空题1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。3.丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是;组氨酸的侧链基团是。这三种氨基酸三字母代表符号分别是4.氨基酸与水合印三***反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是α—亚氨基酸,它与水合印三***的反应则显示色。5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、、、;次级键中属于共价键的是键。6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。7.Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。8.蛋白质二级结构的基本类型有、、和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的α-螺旋往往会。9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是和。10.蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。11.在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。13.在生理pH条件下,蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸生物化学试题库(主要)以离子形式存在;当pH<pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在。16.侧链含—OH的氨基酸有、和三种。侧链含—SH的氨基酸是氨基酸。17.人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。这些氨基酸包括、、、、、、、等八种。18.蛋白质变性的主要原因是被破坏;蛋白质变性后的主要特征是;变性蛋白质在去除致变因素后仍能(部分)恢复原有生物活性,表明没被破坏。这是因为一级结构含有的结构信息,所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。19.盐析作用是指;盐溶作用是指。20.当外界因素(介质的pH>pI、电场电压、介质中离子强度、温度等)确定后,决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是和。二、选择填空题1.侧链含有咪唑基的氨基酸是()A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸2.PH为8时,荷正电的氨基酸为()A、GluB、LysC、SerD、Asn3.精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04(α-NH3)Pk3=12.48(胍基)PI=()A、1/2(2.17+9.04)B、1/2(2.17+12.48)C、1/2(9.04+12,48)D、1/3(2.17+9。04+12。48)4.谷氨酸的Pk1=2.19(α-COOH)、pk2=9.67(α-NH3)、pk3=4.25(γ-COOH)pl=()A、1/2(2.19+9。67)B、1/2(9.67+4.25)C、1/2(2.19+4.25)D、1/3(2.17+9.04+9.67)5.氨基酸不具有的化学反应是()A、肼反应B、异硫***酸苯酯反应C、茚三***反应D、双缩脲反应6.当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时,用纸层析法分离苯丙氨酸(F)、丙氨酸(A)和苏氨酸(T)时则它们的Rf值之间关系应为:()A、F>A>TB、F>T>AC、A>F>TD、T>A>F7.氨基酸与亚***反应所释放的N2气中,氨基酸的贡献是()A、25%B、50%C、80%D、100%8.寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是()A、2,4-二硝基***苯B、肼C、异硫***酸苯酸D、丹酰***9.下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是()A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序B、多肽链中氨基酸残基的键链方式C、多肽链中主肽链的空间走向,如α-螺旋D、胰岛分子中A链与B链间含

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上传人:luyinyzhi 2016/7/23 文件大小:0 KB

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