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超氧化物歧化酶(SOD)简述
YB 2021级生物技术
摘要：超氧化物歧化酶首先由Mann和Keilin从牛红细胞中别离提取出,是生物体一种重要的抗氧化酶,由于其具有去除生物体超氧阴离子自由基的作用,而引起广阔学者的关注。本文概述了SOD的分类、构造、理化性质及研究进展,并对其应用前景进展了展望。
关键词：超氧化物歧化酶;SOD;理化性质
生物体低浓度超氧阴离子自由基(O-2)是维持生命活动所必需的,其浓度过高时,可引起机体组织细胞氧化损伤,导致机体发生疾病,甚至死亡。超氧化物歧化酶(Superoxide dismutase,简称SOD)是去除生物体超氧阴离子自由基的一种重要抗氧化酶,具有抗衰老、抗癌、防白障等作用[1],因而受到全世界学术界广泛关注,使之成为涉及分子生物学、微生物学、医学等学科领域及医药、化工、食品等生产行业的一个热门研究课题[2]。
SOD的分类
SOD广泛存在于动、植物及微生物中[1]。根据其结合金属种类不同,可分为三类:第一类为Cu·Zn-SOD,呈蓝绿色,相对分子量约为32kDa,主要存在于真核细胞细胞浆、叶绿体和过氧化物酶体;第二类为Mn- SOD,呈紫红色,相对分子量约为40kDa,主要存在于真核细胞线粒体和原核细胞中;第三类为Fe-SOD,呈黄褐色,,主要存在于原核细胞及一些植物中[2]。
SOD的构造
1975年Richardson得到了Cu•Zn -SOD的三维构造[5],发现它是由2个根本相似的亚基组成的二聚体,且每个亚基含有1个铜原子和1个锌原子。2个一样亚基之间通过非共价键的疏水相互作用而缔合
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,类似于圆筒的端面。Cu•Zn-SOD的单个亚基活性中心构造见图1。
从图中可知Cu与4个来自组氨酸残基(His44,46,61,118)的咪唑氮配位呈现1个三角双锥畸变的四方锥构型,Zn那么与3个来自组氨酸残基(His61,69,78)的咪唑氮和1个天门冬氨酸残基(Asp81)的羧基氧配位,呈畸变的四面体构型。
Mn-SOD和Fe-SOD的构造那么比较简单,且二者相似,每个亚基的活性中心金属离子,都是与1个水分子和3个组氨酸(His)残基及1个天门冬氨酸(Asp)残基的羧基氧配位,呈畸变四方锥构型[6]。Mn-SOD和Fe-SOD一般为二聚体或四聚体,。它们在空间构造上与Cu·Zn-SOD不同,含有较高程度的。一螺旋,而件折登较少。
现已有多种生物中的SOD的三维构造登录到GenBank中,并且对其部构造特征进展了分析。
SOD的理化性质
SOD的主要物化特性
近年来很多专家对SOD的物化特性进展了系统研究,研究结果说明:SOD属酸性蛋白酶,对pH、热和蛋白酶水解等反响比一般酶稳定[7]。将三类SOD的主要物化特性列于表1。Joan等人指出不同来源的Cu·Zn-SOD具有较高的同源性,它们的物化特性也很相似,据推测它们可能由同一原始酶进化而来。不同来源的Mn-SOD和Fe-SOD也具有相似的物理性质和较高的同源性
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,它们可能由另一原始酶进