文档介绍：: .
一
轻链
约 210 个氨基酸，根据轻链恒定区抗原性不同，分为 和
两型。一个天然 Ig 分子两条轻链的型别是相同的。
在不同种属的动物 与 链的比例不同人： 2：1， 小鼠： 20： 1
(二 )可变区和恒定区
可变区（ variable region，v）
重链和轻链近 N 端约 110 个氨基酸序列的变化很大，其组成
和排列有较大差异。占重链和轻链的 1/4 和 1/2.
高变区（ hypervariable region，HVR ），在 V 区中，某些特
定 位 置 的 氨 基 酸 残 基 的 组 成 和 排 列 顺 序 高 度 可 变 ， 此 为
HVR/CDR, 决定抗体的特异性 ,并负责识别和结合抗原 ;HVR 还
是 Ig 分子独特型决定基主要存在的部位。
骨架区（ framework region， FR）V 区中非 HVR 部位的氨
基酸组成和排列相对保守，此为 FR,共 4 个。
恒定区（ constant region， C）
恒定区，近 C 端的其余序列，在同一种属中其氨基酸的组成
或排列比较恒定。占重链和轻链的 3/4 和 1/（ domain） 功能区
免疫球蛋白的多肽链分子可折叠成若干个由链内二硫键连接
的球状形结构。 每个球状形结构约由 110 个氨基酸组成， 具有一
定的生理功能 ,又叫功能区。
许多膜型和分泌型分子均含有这种独特的结构 ,归于免疫球
蛋白超家族 (immunoglobulin superfamily, IgSF )
结构域的二级结构是由两个反向平行的 β片层组成。每个 β
片层由 3~5 股多肽链折叠而成， 两个 β 片层通过一个链内二硫建
连接，形成一个“ β 桶状”或“ β三明治”结构，这种结构称为
免疫球蛋白折叠。
轻链： VL 、CL
重链： VH ，CH1 、 CH2 、 CH3 (IgG 、 A、 D)
VH ， CH1 、CH2 、 CH3 、 CH4 (IgM 、 E)
(三)铰链区 （hinge region）
位于 CH1 和 CH2 之间可转动的区，含丰富的脯氨酸，因此
易伸展弯曲，有利于 Ig V 区与抗原互补性结合；有利于暴露补
体结合位点；对蛋白酶敏感。
IgG1,IgG2,IgG4 和 IgA 的铰链区较短，而 IgG3 和 IgD 的
铰链区较长； IgM 和 IgE 无铰链区。三 Ig 水解片段
木瓜蛋白酶 (papain)
胃蛋白酶 (pepsin)
V 区的功能
特异性识别和结合抗原 :中和*** ,阻断病原体入侵 ;进而通过
其 C 区而发挥作用 .
: IgG 类抗体与靶细胞表面抗原特异性结合，效应
细胞（NK 细胞、巨噬细胞、 中性粒细胞） 借助所表达的 IgG FcR
与靶细胞表面 IgG 的 Fc 段结合，从而杀伤靶细胞
:IgG 选择性与 FcRn(特异性 IgG 输送蛋白 )结合 ,
转移到滋养层细胞内 ,进入胎儿血液 .
:sIgA
IgG