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氨基酸1八种必须氨基酸的英文命名及缩写
赖氨酸LysineLys
K
甲硫氨酸
Met结构：
一级结构：蛋白质的氨基酸残基的序列，一级结构的作用力：肽键，S-S键。
二级结构：a■螺旋，B-折叠，B-转角，无规卷曲二级结构形成的力量：氢键超二级结构：若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体是球状蛋白质的折叠单位，在空间上彼此分隔，各自具有部分生物功能的结构含100~200个氨基酸残基，1条长的多肽链首先折叠成几个相对独立的结构域再缔合成三级结构。
三级结构：由若干二级结构单位，完全折叠后可组成一个完整的蛋白质分子，即为三级结构，可具有活性。
三级结构形成的力量：氢键，离子键，疏水键，双硫键3?蛋白质分子量的测定方法：十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰***凝胶电泳法（SDS-PAGE法）和凝胶过滤层析法。
-聚丙烯酰***凝胶色谱法：
基本原理：
SDS可以破坏蛋白质中的疏水键和氢键，并按一定比例（）和蛋白质组成复合物，使蛋白质带的负电荷的量远远超过其本身的电荷量，并与蛋白质的分子量成正比。
2-巯基乙醇破坏了蛋白质二硫键，使蛋白质呈椭圆棒形，其轴长与分子量成正比。
尸q/f=q/6r，所有蛋白质的迁移率都相同。
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原理：蛋白质在凝胶过滤层析柱中的洗脱体积Ve,与其分子量的关系如下式所示：
lgMr=K1—K2Ve在实验中，只要测得几种蛋白质分子量标准物的Ve,并以它们的IgMr对V作图得一直线，再测出样品的Ve,即可从图中得到样品的分子量。
如果它有的话）
俩者的联系与关系：凝胶过滤法测得的是蛋白质四级结构的分子量；SDS-PAGE测得的是蛋白质亚基的分子量；
在有2-巯基乙醇（或DTT）存在时，SDS-PAGE可测得蛋白质每条多肽链的分子量。
综合应用这两种方法，可得到待测蛋白质结构的许多信息。
SDS-：
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蛋白质+硫酸TCO2+H2O+NH3宀硫酸铵+强碱宀氨优点：适用样品广泛，结果可靠缺点：样品中非蛋白态氨影响测定值；蛋白质氨基酸有偏差时（大量碱性氨基酸、酰***、小分子量氨基酸）误差较大；操作繁琐。
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原理：色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，在一定浓度围，蛋白质的A280与其浓度呈正比，据此可进行蛋白质定量测定。
是一种快速简便分析溶液中蛋白质含量的的方法。计算方法：标准曲线法：
蛋白质浓度（mg/ml）=>A280->A260注意事项：，全抗原和半抗原的关系1抗原抗原是能够引起免疫反应的分子。
抗原具有以下两种特性：
① 免疫原性(immunogenicity),即诱导刺激免疫系统产生抗体或者激活淋巴细胞产生免疫应答的能力，具有这种特性的物质称为免疫原
(immunogen);抗原性(antigenicity),指能与相应抗体或致敏淋巴细胞发生特异性结合，弓I起免疫反应的性能。
全抗原：具有上述两种特性的物质称为完全抗原。
包括：蛋白质，多糖，核酸，合成多肽，低分子物质。
性的简
半抗原：不能诱导产生抗体，但能和适当抗体起反应，即有免疫反应单分子称为半抗原。只具有抗原性。
全抗原能引起机体的免疫反应，半抗原不能引起机体的免疫反应。
2.
亲和常数:
免疫反应：Ag+AbAg-Ab其反
该免疫反应遵循可逆生物大分子相互作用的热动力学基本原理,应式为
[Ab-Ag]kiAb］［Ag］k2式中：［Ab:为游离的抗体结合位点的浓度；［Ag:为游离的抗原结合位点的浓度；［Ab-Ag:为抗原-抗体复合物的浓度；ki为正反应速率常数；k2为负反应速率常数；K为反应平衡常数（亲和常数）。
抗原和抗体在体进行的反应称为免疫反应，在体外进行的反应称为血清学反应。
3?酶联免疫分析法（ELISA）。
酶联免疫吸附分析法（enzyme-linkedimmunosorbentassay，
① ELISA原理使抗原或抗体结合到某种固相载体表面；抗原或抗体与某种酶联结成酶标抗原或抗体；在测定时，使受检标本和酶标抗原或抗体按不同的步骤与固相抗原或固相抗体起反应；用洗涤的方法使固相载体上形成的抗原抗体复合物与其他物质分开，结合在固相载体上的酶量与标本中受检物质的量成一定的比例；加入酶反应底物，底物被酶催化为有色产物，产物