文档介绍：蛋白质四级结构
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一）肽键和肽链 肽键是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰***键(一CO—NH一)，属共价键。肽键是蛋白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定胞膜结构的破坏作用。 ： 有些极毒的蘑菇***，许多抗生素，还有商业合成的二肽甜味剂天冬甜素等都属于肽类物质。
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二、蛋白质的三维结构 （一）维持蛋白质结构的化学建 1. 氢键：氢键(hydrogen bond)的形成常见于连接在一电负性很强的原子上的氢原子，与另一电负性很强的原子之间。 2. 疏水键：非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。 3. 离子键（盐键）：离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。 4．范德华氏（van der Waals）引力：原子之间存在的相互作用力。 （二）蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子在各局部区段空间的排列分布状况，而不涉及各R侧链的空间排布。 1. 肽平面 肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面，称为肽键平面，又称肽单元(peptide unit)
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蛋白质的二级结构主要包括：α-螺旋，β-折迭，β-转角及无规卷曲等几种类型。维持蛋白质二级结构稳定的主要力是氢键。 2. α—螺旋结构 螺旋结构是指蛋白质肽链骨架围绕一个轴形成的构象，是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。α—螺旋结构的特点如下： (1)肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，，，,； (2)α—螺旋的每个肽键的N—H与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键(hydrogen bond)，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部肽键都可形成氢键，是维持α—螺旋结构稳定的主要次级键。
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(3)氨基酸侧链伸向螺旋外侧，不参与α-螺旋的形成，但其形状、大小及电荷量的多少均影响α—螺旋的形成。这种影响主要表现在以下几方面： : 如Ile、Phe、Trp集中排列的肽段，因为存在空间位阻而妨碍了α—螺旋的形成。 B. 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基：如Glu、Asp相邻排列，同种电荷的互斥效应影响了肽链内氢键的形成，不利于α—螺旋的形成。 C. 有Pro等亚氨基酸存在：由于其R侧链与其α—氨基成环，Cα-N键不能自由旋转，所以不能形成α—螺旋所需的角度；另外，Pro残基α—氨基上没有H ,因而不能形成链内氢键，影响了此处α—螺旋的形成。
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图2-2 α—螺旋的结构
：甘氨酸R侧链为H,因而没有约束，肽平面可以任意取向，所以形成α—螺旋的几率很小，即使形成，由于其活泼的旋转性也极不稳定。
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图2-2 α—螺旋的结构 3. β—折叠 β-折叠是由若干肽段或肽链排列并以氢键相连所形成的扇面状片层构象。是某些纤维状蛋白质分子中的基本构象，也是球状蛋白质中常见的构象。 其特点如下： (1)肽链近于充分伸展的结构，各个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠，侧面看呈锯齿状结构。 (2)肽链成平行排列，相邻肽段的肽链相互交替形成氢键，这是维持β—折叠构象稳定的主要因素。 (3)肽链的平行走向有两种：平行式，即相互平行的肽段的N端在同一侧；反平行式，即相互平行的肽段的N端在不同一侧。
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图2-3 β—折叠结构图
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4)肽链中的氨基酸残基的R侧链垂直于相邻的两个肽平面的交线，交替地分布于β—折叠的两侧。 (5)β—折叠涉及肽段一般比较短，只含5～10个氨基酸残基。 图2-3 β—折叠结构图 4. β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为： (1)主链骨架本身以大约180°回折; (2)回折部分通常由四个氨基酸残基构成; (3）构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。 图2-4 β—转角结构图 5. 无规卷曲 或称卷曲（coil）是指多肽链主链部分形成的无规律的卷曲构象。虽相对没有规