文档介绍：生物化学
生物化学部分（一）细胞的化学成分
水、无机盐、糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶、维生素和辅酶
（一）水：结合水、自由水 ；
自由水比例增加时，代谢活跃；结合水含量增加，代谢下降，细胞和生物体的抗寒、抗溶于酸、碱，但不溶于有机溶剂。
调节溶液的pH值，使氨基酸的氨基和羧基的解离度相等，即氨基酸的电荷为O，氨基酸在电场中不移动，此时溶液的pH值为氨基酸的等电点，用pI表示。
在等电点时，氨基酸溶解度最小，容易沉淀。
②***解离和等电点
③紫外吸收光谱：
在远紫外光区有光吸收，在近紫外光区有色氨酸最大吸收波长为279nm，酪氨酸最大吸收波长278nm，苯丙氨酸最大吸收波长为259nm。
④重要的化学反应：
a-氨基能与茚三***反应产生蓝紫色沉淀（脯氨酸和羟脯氨酸则产生黄色沉淀）；
a-氨基可与亚***反应产生氮气，计算出氨基酸的量；
一些氨基酸的R基团能与特殊的试剂发生呈色反应。
3、蛋白质的结构
（1）一级结构：又称为初级结构或化学结构，指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序
（2）二级结构：指多肽链本身绕曲折叠成有规律的结构或构象。这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。
①α-螺旋
②β-折叠
③β-转角
④自由回转
（4）三级结构：维持三级结构的作用力主要是一些次级键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。
（5）四级结构：具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。
维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键
维系蛋白质分子的二级结构：氢键
维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键
维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键
3、蛋白质的理化性质
（1）胶体性质 ：布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜；蛋白质颗粒比较稳定，不易沉淀
（2）***电解质
（3）沉淀反应：破坏蛋白质的水膜及中和蛋白质的电荷出现沉淀现象。高浓度盐类（如硫酸铵、硫酸钠、***化钠等，称为盐析），有机溶剂（如酒精、***），重金属盐（如***银、醋酸铅、三***化铁等），某些酸类（如苦味酸、单宁酸等）。
（4）变性 ：使其分子的空间结构改变，导致其理化性质、生物活性都发生改变。不发生一级结构的破坏；而主要发生氢键、疏水键的破坏。生物活性丧失，溶解度降低。化学因素有强酸、强碱、重金属离子、尿素、酒精、***等；物理因素有加热震荡或搅拌、超声波、紫外线及X射线照射等。
（5）紫外吸收： 280nm的紫外光下，有最大吸收峰。是由于肽链中酪氨酸和色氨酸的R-基团引起的。
（6）变构作用：四级结构的变化
（7）呈色反应
4、蛋白质的分类
（1）蛋白质的化学分类 ： 简单蛋白质和结合蛋白质
（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。
（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。
（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清-，-脂蛋白等。
（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。
（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。
（6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等
（2）蛋白质的功能分类 ： 结构蛋白和酶
（六）酶
2、酶的化学组成：单纯酶和结合酶
3、酶的结构特点：必需基团 、活性中心 （结合部位、催化部位 ）
1、化学本质：
（1）酶的催化作用降低活化能
（2）中间产物学说
S + E ES E + P
底物 酶 中间产物 酶 产物
酶的作用机制
（3）“钥匙—锁”学说和“诱导契合”学说
（4）使酶具有高催化效率的因素：邻近定向效应、 “张力”和“形变” 、酸碱催化 、共价催化
5、影响酶催化反应的因素
（1）酶浓度的影响
（2）底物浓度的影响
（3）pH值的影响
（4）温度的影响
（5）激活剂的影响
能提高酶活性的物质即称为激活剂。
按分子大小可分为3类：第一类为无机离子，如Mg2+是各种激酶的激活剂，Cl-能激活唾液α-淀粉酶；第二类为中等大小的有机化学物，一种是还原剂，如半胱氨酸、还原型谷胱甘肽等，另一种是金属螯合剂，能除去酶中重金属杂质，从而解除重金属对酶的抑制，如乙二氨四乙酸（EDAT）；第三类为具有蛋白质性的大分子化合物，这类激活剂用于酶原激活，使无活性酶原变成有活性的酶。
(6)抑制剂的影响