文档介绍：第一节概述
在免疫学发展的早期人们应用细菌或其外毒素给动物注射，经一定时期后用体外实验证明在其血清中存在一种能特异中和外毒素毒性的组分称之为抗毒素，或能使细菌发生特异性凝集的组分称之为凝集素。其后将血清中这种具有特异性反应的组分称为抗μ、γ、α、δ、ε链，相应的免疫球蛋白分别称为：IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。
同一类Iｇ的铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目、位置也不同，据此可对同类Iｇ分为不同的亚类：IgG1-IgG4；IgA1,IgA2 。
重链和轻链
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轻链（light chain，L链）
214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量为25KD，有两个由链内二硫键组成的环肽，L链可分为：Kappa（κ）与lambda（λ）2个亚型。
每一轻链上的型别只能属于两型别中的某一型别,而不能两者兼而有之,亦即属于Kappa型或是Lambda型，而不能有Kappa-Lambda型者。
λ链恒定区个别氨基酸的差异可分亚型：
λ1－ λ4
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Kappa型和Lambda型的不同主要表现在氨基酸序列和二硫链位置的不同。但是，不同种属的 Kappa型或Lambda型之间有较大的相似性，不同种属的 Kappa /Lambda 的比值并不相同，一般Kappa和Lambda型与重链配对有同样的可能性，但从某些种属基因表达的研究得知，Kappa基因的重排较先发生于Lambda基因，这可能也是Kappa型出现较多和重链配对的另一原因。
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κ 和λ的比例异常可能反映免疫系统的异常。正常人血清中，65%的轻链为Kappa型，35%为Lambda型，大约比例为2：1 (Kappa/Lambda=±)Kappa/Lambda的比率对于不同类型的免疫球蛋白略有不同，如IgG的比值为2。这个比率也随不同年龄阶段的人群而有所改变，同时有人种和地区差异。但对于正常人这个比率基本恒定。
在浆细胞瘤中由于一个浆细胞恶性增殖，使Kappa或Lambda含量迅速发生变化，比率改变，这可以用来鉴别Kappa型或Lambda型骨髓瘤。
B细胞在免疫应答中被激活化为浆细胞，每一种浆细胞只分泌一种类型的抗体，即一个型，一个亚型，一个基因型的抗体。正常人免疫球蛋白的重链和轻链所含氨基酸数量差别很大，合成时间也不同：合成一条重链需十八分钟，而合成一条轻链只需十分钟。所以正常的免疫球蛋白合成会造成轻链过剩，多余的轻链运输到肾脏，10%被分解，80%重吸收，另外的10%从尿中排出。
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在免疫球蛋白合成异常激活时，重链和轻链的合成速度迅速提高，;而合成一条轻链需1min，从而使得轻链的过剩更加严重, 尿蛋白排出增加可达到1mg/ml,且都为一个轻链型,从而使Kappa/Lambda比率远大于或小于2。
轻链的异常表达和临床病：多克隆增殖和良性免疫球蛋白增殖症
多克隆增殖有两种含义: a. 五种免疫球蛋白含量的全面上升; b. 虽只有一种免疫球蛋白上升但这种免疫球蛋白的Kappa/Lambda 的比例正常, 为1/2。以上两种增殖都是出现轻链的增加，可以达到200ug /，但Kappa/Lambda比值不变。
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可变区和恒定区
可变区（Variable region，V区）：
免疫球蛋白轻链和重链中靠近N端约
110氨基酸序列变化较大的区域称为
可变区。VH和VL
可变区（V区）位于Ig分子的N端，约占轻链的l/2（VL）和重链（VH）的1/4或l/5；它决定了抗体与抗原结合的特异性；
在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成与排列具有更高的变化程度，此为高变区（hypervariable region, HVR）；
高变区即是抗体与抗原（决定簇）特异性结合的位置，又称为互补决定区（complementarity-determining region, CDR）；
在V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对比较保守，称为骨架区（framework region）。
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VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区（ HVR）或互补决定区（complementarity-determining region, CDR）
高变区为抗体与抗原的结合位置，VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3又分别称为CDR1，CDR2，CDR3，其中CDR3具有更高的高变程度，H链在与抗原结合中起重要的作用。
在V区中，CDR之外区