文档介绍：实用标准文案
Ⅰ型胶原分子长度约 300nm ，直径约 ，呈棒状，由三条肽链组成，
其
中有两条α(Ⅰ)链，一条
α(Ⅱ)链。对机体功能作用
最强。α(Ⅰ)链和α(Ⅱ实用标准文案
Ⅰ型胶原分子长度约 300nm ，直径约 ，呈棒状，由三条肽链组成，
其
中有两条α(Ⅰ)链，一条
α(Ⅱ)链。对机体功能作用
最强。α(Ⅰ)链和α(Ⅱ)链之
间的氨基酸序列只有微小
的差异。有人利用Ⅰ型胶
原蛋白的电脑模型来模拟
结缔组织的外基质结构，
结果表明，用其它一些基
团取代Ⅰ型胶原蛋白两条
链上氨基乙酸就会导致骨
合成异常。第 3 条α链多
存在于绝大多数真骨鱼类，尤其是鱼皮，其他陆生脊椎动物没有。由 3 条异种α
链形成的单一型杂分子α 1 (Ⅰ )α2(Ⅰ)α3 (Ⅰ )组成，而非 [α1(Ⅰ)] 2 α2 (Ⅰ )。有人研究
了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白 (ASC)的电泳类型，发现在电泳
谱带上可以清楚地看到β、γ、α1 和α2 组分，且α1 的分子量为 130 kD ，α2 的分
子量为 110 kD 。因此，在某些鱼类中，与其他组织，如肌肉和膀胱相比较，鱼皮胶原蛋白中的α 3 (Ⅰ )链更适宜传递。 [30-32]
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实用标准文案
胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解， 但能被动物胶原酶断裂， 断裂的碎片自动变
性，可被普通蛋白酶水解。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、
谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，
因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。
由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构， 性质十分稳定， 一般的加工温度及短时间
加热都不能使其分解， 从而造成其消化吸收较困难， 不易被人体充分利用。 水解
后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。
胶原作为医用生物材料， 最重要的特点在于其低免疫原性， 与其它具有免疫
原性的蛋白质相比， 胶原蛋白的免疫原性非常低。 人们甚至曾认为胶原不具有抗
原性，研究表明：胶原具有低免疫原性，不含 端肽时免疫原性尤其低。胶原有三
种类型的抗原分子， 第一类是胶原肽链非螺旋的端肽 ，在天然和变性胶原中均存
在。由于 2 个不同种类的哺乳动物中间的胶原蛋白， 其整个氨基酸序列变化不是
很大，而且胶原蛋白的 三螺旋区域有高度的进化稳定性 ，但在非螺旋的末端区域
中有很大的变化性， 在这区域中几乎 50% 以上的氨基酸残基表现出种属性变化，