酶的结构与功能的介绍.ppt

文档介绍：酶的结构与功能的介绍
3．有些DNA也有催化活性
1995年Cuenoud等发现有些DNA分子亦具有催化活性。
4．抗体酶（abzyme)
抗体酶：指具有催化功能的抗体分子，在抗体分子的可变区（即肽链的N端）是识别抗原名法
底物名 + 反应类型 + “酶”
若底物二个或二个以上，则所有底物都需写出，各底物间以冒号隔开。若底物中有水，可省略。
所有底物的构型都应标明。
反应类型指酶学委员会规定的六种。
例如 “乳酸脱氢酶”的系统名为“L-乳酸 : NAD+氧化还原酶”
酶的标码: 国际酶学委员会规定，每个酶都有唯一的特定标码。
 如乙醇脱氢酶的编码是：
第一个“1”—— 第1大类，即氧化还原酶类；
第二个“1”—— 第1亚类，供氢体为CHOH；
第三个“1”—— 第1亚亚类，受氢体为NAD+；
第四个“1”—— 在亚亚类中的顺序号
 又如乳酸脱氢酶的编码是：
第二节 酶促反应机制
活性中心的基团均属必需基团，但必需基团还包括活性中心以外的其他一些基团，它们在维持酶的空间结构、酶活性的调节、免疫等方面起着重要的作用。
一、 酶的活性部位
1. 酶的活性中心
有必需基团组成的，具有一定空间结构的，直接与底物结合，并与酶催化作用直接有关的结构区域（微区）称为酶的活性中心.

与酶活性有关的基团叫必需基团（essential group ）
酶分子中氨基酸侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团
活性中心（active center）外的必需基团
必需基团 结合基团：与底物相结合
活性中心内的必需基团
催化基团：催化底物转化成产物
活性中心外的必须基团维持酶活性中心应有的空间构象或作为调节剂的结合部位所必需。
例：胰凝乳蛋白酶的肽链折叠（示活性中心）
结合部位：底物在此与酶分子结合。一个酶的结合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不同部位结合。
催化部位：底物的敏感键在此被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部位可以不止一个。


都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但它们不是刚性的，在与底物接触时表现一定的柔性。
活性部位为非极性的微环境，这有利于与底物的结合。在活性中心内还含有少数极性基团直接与底物相作用。
溶菌酶
活性中心为一裂缝，可以容纳肽多糖的六个单糖基，并与之形成氢键和范德华力。
结合基团是101位的天冬氨酸和108位的色氨酸
催化基团是35位的谷氨酸和52位的天冬氨酸。
二、酶促反应机理
活化分子：反应中能量较高的、能发生有效碰撞的分子，叫做活化分子
活化能：在一定温度下，1摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能。单位kJ/mol
酶的催化机理是降低活化能
例 2H2O2→2H2O+O2
反 应
活化能
非催化反应

钯催化反应

H2O2酶催化

三、中间产物学说
酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物。
一般化学反应历程：
S P
酶促反应历程：
S + E ES E + P
四、 诱导契合学说（INDUCED-FIT HYPOTHESIS）
1958年Koshland提出“诱导契合学说”：
酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔性的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，其上有关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使底物和酶能完全契合，结合成中间络合物，并有利于催化反应的进行。当反应结束后产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。
五、与酶的高效率催化有关的因素
1．邻近效应与定向效应
邻近效应：指酶和底物结合形成中间复合物时，底物分子之间，酶的催化基团与底物之间结合与同一分子，使有效浓度增加，从而使反应速率增加的效应（两个反应的分子，它们反应的基团需要互相靠近，才能反应）。
定向效应: 指酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定向。
2．张力效应和