文档介绍：标唯品 PSC ASC
I型胶原蛋白的电泳图谱
I型胶原分子长度约300nm，，呈棒状，由三条肽链组成， 其 中有两条幺(I)链，一条 a(口)链。对机体功能作用 最强。a(I)链和a(口)链之 间的氨基酸序列只有微标唯品 PSC ASC
I型胶原蛋白的电泳图谱
I型胶原分子长度约300nm，，呈棒状，由三条肽链组成， 其 中有两条幺(I)链，一条 a(口)链。对机体功能作用 最强。a(I)链和a(口)链之 间的氨基酸序列只有微小 的差异。有人利用I型胶 原蛋白的电脑模型来模拟 结缔组织的外基质结构， 结果表明，用其它一些基 团取代I型胶原蛋白两条 链上氨基乙酸就会导致骨 合成异常。第3条a链多 存在于绝大多数真骨鱼类，尤其是鱼皮，其他陆生脊椎动物没有。由3条异种a 链形成的单一型杂分子a1( I )a2( I )a3( I)组成，而非必(I )]2a2( I)。有人研究 了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白(ASC)的电泳类型，发现在电泳 谱带上可以清楚地看到P、Y、a]和a2组分，且a】的分子量为130 kD ,a2的分 子量为110 kD。因此，在某些鱼类中，与其他组织，如肌肉和膀胱相比较，鱼 皮胶原蛋白中的a3( I )链更适宜传递。 [30-32]
胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变 性，可被普通蛋白酶水解。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、 谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低， 因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。
由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间 加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解 后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。
胶原作为医用生物材料，最重要的特点在于其低免疫原性，与其它具有免疫 原性的蛋白质相比，胶原蛋白的免疫原性非常低。人们甚至曾认为胶原不具有抗 原性，研究表明：胶原具有低免疫原性，不含端肽时免疫原性尤其低。胶原有三 种类型的抗原分子，第一类是胶原肽链非螺旋的端肽，在天然和变性胶原中均存 在。由于2个不同种类的哺乳动物中间的胶原蛋白，其整个氨基酸序列变化不是 很大，而且胶原蛋白的三螺旋区域有高度的进化稳定性，但在非螺旋的末端区域 中有很大的变化性，在这区域中几乎50%以上的氨基酸残基表现出种属性变化， 大量的研究和生产都集中在如何完全去除端肽，只要去除端肽就认为是安全的。 第二类是胶原的三股螺旋的构象，仅存在于天然胶原分子中，即位于天然胶原蛋 白的三螺旋结构中的抗原决定簇，会在分离和纯化过程中暴露出来，尤其是含a 1和a2单链暴露出的中央端情况下更为明显。第三类是a-链螺旋区的氨基酸顺 序，只出现在变性胶原中。
生物相容性是指胶原与宿主细胞及组织之间良好的相互作用。胶原本身是构 成细胞外基质的骨架，其三股螺旋结构及交联所形成的纤维或网络对细胞起到
锚 定和支持作用，并为细胞的增值生长提供适当的微环境。无论是在被吸收前作为 新组织的骨架，还是被吸收同化进入宿主成为宿主的一部分，都与细胞周围的基 质有着良好的相互作用，表现出相