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教学目标
掌握一些概念:活性中心、比活性、Km、酶原、别构酶、同功酶、竞争性抑制,非竞争性抑制、最适pH等
了解米式方程的推导过程
影响酶促反应的各种因素
了解和掌握一些主要的水溶性维生素的名称、生理作用和它们的辅酶形式。
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第一节酶的一般概念
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概述:酶的研究历史
酶的发现和提出:1897年,Buchner兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关,而与细胞液中的酶有关。
1913年,Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏学说。
1926年,Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶,首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。
1982年,Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作用。
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一、酶是生物催化剂
酶(Enzyme和Ribozyme):是由生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂(biocatalyst)。
绝大多数的酶都是蛋白质
酶催化的生物化学反应,称为酶促反应Enzymaticreaction
在酶的催化下发生化学变化的物质,称为底物substrate
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二、酶的作用特点
酶和一般催化剂的共性
它能够改变化学反应的速度,但是不能改变化学反应平衡。
酶本身在反应前后也不发生变化,用量少而催化效率高。
酶能够稳定底物形成的过渡状态,降低反应的活化能,从而加速反应的进行。
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酶作为生物催化剂的特性
酶的专一性又称为特异性,是指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
蛋白酶催化蛋白质的水解;淀粉酶催化淀粉的水解;核酸酶催化核酸的水解。
分类
绝对专一性只能催化一种底物发生一定类型反应
脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶及延胡索酸水化酶
相对专一性
键专一性只对底物分子中某种化学键有选择性的催化作用
基团专一性对键和键一端的基团有严格的要求
立体化学专一性对立体异构体具有高度专一性
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(酶具有极高的催化效率)
酶的催化作用可使反应速度提高107-1013倍。
过氧化氢分解
2H2O22H2O+O2
用Fe3+催化,效率为6×10-4mol/,而用过氧化氢酶催化,效率为6×106mol/。
-淀粉酶催化淀粉水解,1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。
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酶促反应一般在pH5-8水溶液中进行,反应温度范围为20-40C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件,将引起酶的失活。
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凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。
所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸硷度。
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