文档介绍：生化名词解释整理
蛋白质的等电点:蛋白质的等电点(pI):当蛋白质溶液在某一定pH值时,使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等,成为***离子(2分),在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点(pI)(1分)。
分子伴侣:这是一类可以介导蛋白质正确折叠与装配,但其本身并不构成被介导的蛋白质组成部分的一类蛋白因子,在原核生物和真核生物钟广泛存在。
蛋白质的一级结构:多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端的排列顺序及二硫键位置,或称氨基酸序列。
蛋白质二级结构:指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠,从而形成有规律的构象,如α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规卷曲等,这些结构又称为主链构象的结构单元。维系二级结构的力是氢键。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
蛋白质三级结构:指一条多肽链在二级结构(超二级结构及结构域)的基础上,进一步的盘绕、折叠,从而产生特定的空间结构或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐健(静电作用力)。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。
蛋白质四级结构:有许多蛋白质是由两个或两个以上的具有独立三级结构的亚基通过一些非共价键结合成为多聚体,这些亚基的结构是可以相
同的,也可以是不同的。四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。维系四级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键(静电作用力)。
超二级结构:在蛋白质分子中,特别是球状蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元(即α—螺旋、β—折叠片和β—转角等)彼此相互作用组合在一起,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件单元,称超二级结构
结构域:结构域指存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的,在空间上能辨认的三维实体,每个有二级结构组合而成,充当三级结构的构件,其间由单肽链连接。
蛋白质的变性与复性:当受到某些因素影响时,维系天然构象的次级键被破坏,蛋白质失去天然构象,导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。变性后蛋白质除去变性因素后,重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。
分子病:由于DNA分子上基因的遗传性缺陷,引起mRNA异常和蛋白质合成障碍,导致机体结构和功能异常所致的疾病。盐析法:是在含蛋白质等高分子物质的溶液中加入大量无机盐,使其溶解度降低,沉淀析出而与其他成分分离的一种方法。别构效应:别构效应又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象. 别构效应(allosteric effect)某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其他部位(别构部位),引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性改变的现象。别构部位的概念是1963
。影响蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应物。该物质作用于蛋白质的某些部位而发生的相互影响称为协同性。抑制蛋白质活力的现象称为负协同性,该物质称为负效应物。增加活力的现象称为正协同性,该物质称为正效应物。受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质,如果是酶,则称为别构酶
DNA的复性与变性:在一定条件下,受到某些物理和化学作用。DNA的双螺旋结构破坏,氢键断裂,碱基有规律的堆积被破坏。双螺旋松散,双链分离成两条缠绕的无定形的多核苷酸单链的过程即变性。而变性的DNA在适当条件下,两条分开的互补单链重新形成双螺旋结构的过程为复性。
分子杂交:不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交
核酸探针:是指能与特定核酸序列发生特异互补杂交,杂交后又能被特殊方法检测的已知被标记的核苷酸链。
回文结构:大部分限制性内切核酸酶为II类酶,识别DNA位点的核苷酸序列呈二元旋转对称,通常称这种特殊的结构序列为回文结构。
超螺旋DNA:超螺旋DNA通过自身轴的多次转动扭曲形成的螺旋的螺旋结构。
酶原:处于无活性状态的酶的前身物质即酶原。
酶活力单位:1 min能转化1μmol底物的酶量。
竞争性抑制作用:抑制剂的化学结构与底物相似,能与底物竟争酶活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物,这种抑制作用称竞争性抑制作用。
非竞争性抑制:抑制剂在酶活性中心以外的地方与酶结合。既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制。
诱导契合学说:酶的活性中心在结构上具柔性,底物接近活性中心时,可诱导酶蛋白构象发生变化,这样就使酶活