文档介绍：中国科学技术大学
硕士学位论文
酿酒酵母Hsp33蛋白的晶体结构解析
姓名:柳葳
申请学位级别:硕士
专业:生物化学与分子生物学
指导教师:周丛照
20070501
川年��≯日作者签名::拉筮中国科学技术大学学位论文相关声明�:学校有权按有关规定向国家有关部门或机构送交论文的复印数据库进行检索,可以采用影印、缩印或扫描等复制手段保存、本人声明所呈交的学位论文,是本人在导师指导下进行研究工作所取得的成果。除已特别加以标注和致谢的地方外,论文中不包含任何他人已经发表或撰写过的研究成果。与我一同工作的同志对本研究所做的贡献均已在论文中作了明确的说明。本人授权中国科学技术大学拥有学位论文的部分使用权,件和电子版,允许论文被查阅或借阅,可以将学位论文编入有关汇编学位论文。保密的学位论文在解密后也遵守此规定。●
摘要酿酒酵母的���痀����鞍资茄趸��し从χ械闹匾5鞍字�弧Mü�同源性分析,推测其可能具有水解酶/蛋白酶活性,或行使分子伴侣功能。在本论文中,我们收集到了分辨率达��数据进行了处理。用分子置换法获得了结构的初相位解析。完成了结构的精修,获得了�蚏���直鹞�.�和���慕峁埂7治隽私峁梗�⑹酝级越峁沟�小分子做了鉴定。将���慕峁褂肫渫�吹鞍鬃隽吮冉稀�关键词:热休克蛋白,晶体结构�腍��晶体衍射数掘,并将中国科学技术大学颂�貉�宦畚��
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第一章文献综述第一节热体克蛋白����,����殖迫扔�さ鞍�������,����侵冈谛菘�����茨钕露�锘�逑赴�潞铣苫蚝铣墒��增加的一类蛋白质。��的基本功能为帮助蛋白质的正确折叠、移位、维持和降解,作为分子伴侣����������,��的表达增加能增强机体和细胞对多种休克原的耐受能力。它是一组分子量不等的酸性蛋自��.�����并普遍存在于从原核细胞生物到高等真核细胞生物的整个生物晃,而且在同一生物体的不同组织内均有表达。��具有高度保守性及应激性,热休克蛋白家族是迄今为止发现的最为保守的蛋白家族之一。以���@��煌�丛吹恼婧松�锿�葱钥纱��/���ァ���在进行过程中的高度保守性,说明他们具有普遍存在的重要生理功能。��的另一特征是应激状态合成增加。而且��增加速度很快,而其它的蛋第二节热休克蛋白的分类��掷喾倍啵�壳耙丫�⑾值挠衛�嘀郑�惴捍嬖谟谧匀唤绲脑�思罢�核生物中。以分子量为分类基础,��饕7治�个家族:���易�分子量约为�~���、���易�分子量约为�~���、���易逡约����W槌尚捅泶锏牡鞍祝��ㄍ�虳两种分子,是��易逯形J�欢�的合有内含子的成员之一。���魑L匾旆肿影槁掠肜喙檀技に厥芴�包括�,�,�,��琕�等�靶藕糯ǖ纪揪吨械睦野彼岬鞍准っ讣八堪彼幔��氨酸蛋白激酶等分子结合,调节它们的生物活性,防止蛋白质的变住和聚集。热休克蛋白���白质合成则减少。小分子量���易�分子量约为�~���。中困科学技术大学坝�学位论文����
易迨且焕嘧畋J睾妥钪匾5腍�家族,包括分子量�,�,�,�,���鹊亩��嘀值鞍住4送庠诓溉槎�锵赴�谢狗⑾至艘焕喙惴捍嬖诘����易宓囊桓鲅亲濉!狧������家族蛋白具有相同的等电点和相似的胰蛋白酶肽谱,在几乎所有生物的应激细胞中都经常高度地被诱导,广泛参与各种保护机体和细胞的功能。��舷碌亩喔龅鞍字省N⑸�锏腍��是优势蛋白,感染微生物的人体中有���赴�Υ鹗钦攵哉庖坏鞍字实模���该蛋白质与人类���嗟保�丫�斐鲋辽儆肴死��鲆阎W陨砜乖�陌被��序列有相似性。并与相应自身免疫的发生有关。���侨刃财扔盏嫉鞍祝�芊乐谷扔盏嫉牡鞍字示奂�⒋俳�湫缘鞍字实�复性和不可逆转的受伤蛋白质的降解。���莝��亚家族中的重要一员,主要参与微丝的稳定和细胞因子信号转导等,保护细胞免受各种应激因素的损第三节热休克蛋白的生物学功能热休克蛋白在细胞生长,发育、分化、基因转录、蛋白质合成、折叠、分解、细胞骨架功能等方面发挥重要生理作用。目前有关��的研究主要从��的保护细胞作用、��与自身免疫的关系、��与肿瘤、��作为新型疫苗的载体分子等方面进行的。其中与肿瘤疫苗的研制是��未来的主要方向。热休克蛋白的研究已经成当今世界生命科学的热点和富有希望的领域。��饕�发挥着如下四个基本功能。一、分子伴侣分子伴侣�����������且焕嘤肫渌�鞍椎牟晃榷ü瓜笙嘟岷喜�使之稳定的蛋白,它们通过控制结合和释放来帮助被结合多肽在体内的折叠、组装、转运或降解等。它们作为一种蛋白质分子构象的协