文档介绍：1,氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。
2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。
3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4,等电点(pie,bioelectric point):使分子处于兼性分子状态,所带净电荷为零,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。
5,茚三***反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,α-氨基酸或肽与茚三***反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
7,肽(peptide):两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9,层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10,离子交换层析(ion-exchange column chromatography)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种利用离子交换树脂作支持剂的层析法。
11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开
12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14,高压液相层析(high performance liquid chromatography,简称HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16,SDS-聚丙烯酰***凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰***凝胶电泳。SDS-PAGE只跟分子的大小有关,跟分子所带的电荷大小、多少无关。
17,等电聚焦电泳(isoelectric focusing,IFE):利用一种特殊的缓冲液(***电解质)在聚丙烯酰***凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度中的某一pH时,其所带的净电荷为零,不再发生迁移,从而测出蛋白质的pI。
18,双向电泳(two-dimensional electrophoresis):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合,即在同一块胶上,先进行等电聚焦电泳(按照pI分离),然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫***酸酯(PITC)修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。
20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。
21,构型(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
22,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
23,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子,碳原子和它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰***氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
24,蛋白质二级结构(protein secondary structure):在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋