文档介绍：第二章红细胞检查
第一节概要
本节要点:
(1)红细胞生理
(2)血红蛋白分子结构、成分、合成和代谢
难点:
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(一)红细胞生理
红细胞是血液中数量最多的有形成分,起源于骨髓造血干细胞,在红细胞生成素作用下,经红系祖细胞阶段,分化为原红细胞,经数次有丝分裂发育为早幼、中幼和晚幼红细胞。晚幼红细胞通过脱核成为网织红细胞,这一过程在骨髓中进行,约需72h 。网织红细胞经约48h成完全成熟的红细胞,释放入血液,平均寿命约120d,衰老红细胞主要在脾破坏,分解为铁、珠蛋白和胆红素。
一方面,红细胞衰老过程中细胞内酶活性减低、膜生理功能所需能量减少、膜脂质成分发生变化,使红细胞膜变形性减低、脆性增加,使红细胞容易被脾脏“阻滞”而吞噬、破坏;另一方面,衰老红细胞膜表面所带负电荷减少、红细胞间排斥效应减低、易于聚集、体积增大,使红细胞容易被脾脏“阻滞”而吞噬、破坏。
红细胞生理功能是通过胞内的血红蛋白来实现的。红细胞有交换和携带气体的功能。红细胞经过肺部时,肺泡中氧气经肺泡壁、毛细血管壁进入红细胞内,与红细胞内血红蛋白结合,随血液被带到各组织;同时,将组织代谢产生的二氧化碳与血红蛋白结合,经血流带回肺部,经肺泡排出体外。如此往复,使全身组织能及时、充分地得到代谢所需的氧气,并排出体内多余的二氧化碳。
(二)血红蛋白
血红蛋白(Hb或HGB)分子是一种微红色的胶体物质,相对分子质量为64458,是一种呼吸载体,,***约含600g血红蛋白,可携约800ml氧。研究发现,红细胞内充满小颗粒,,相当于1个血红蛋白分子,颗粒分布:近红细胞膜处最多,细胞中央最少,与红细胞有生理性中央淡染区现象完全一致。
血红蛋白分子是有核红细胞、网织红细胞内形成的一种含色素蛋白质。色素部分为亚铁血红素,蛋白质部分为珠蛋白。亚铁血红素由原卟啉、铁组成,受δ-氨基-γ***戊酸合成酶、血红素和Fe2+的调节。Fe2+位于卟啉环中心,有6个配位键,4个配位键与原卟啉分子的4个氮原子相连,第5个配位键与珠蛋白肽链F肽段咪唑基相连,第6配位键为空位,能可逆地与氧结合,完成运氧功能。
珠蛋白肽链分为α、β两类:①α类链包括: α、ξ(zeta)和θ(theta)链; ②β类链包括: β、δ、和ε(epsilon)链。α链由141个氨基酸组成,β链由146个氨基酸组成。每个Hb分子由2条α类肽链和2条β类肽链组成,每条珠蛋白肽链含有1个亚铁血红素。在正常情况下,99%Hb的铁原子呈Fe2+状态,称为还原Hb,1%呈Fe3+状态,称为高铁血红蛋白,只有Fe2+状态的Hb才能与氧结合,称为氧合血红蛋白。
血红蛋白的合成受激素的调节,一类是红细胞生成素,可促进δ-氨基-γ***戊酸生成和铁的利用,从而促进血红素、Hb的合成;二类是雄激素,睾***在肝脏内由5-β还原酶转变为5-β氢睾***,能促进δ-氨基-γ***戊酸合成酶、红细胞生成素的生成。合成过多时,血红素自发氧化为高铁血红素,高铁血红素能直接抑制δ-氨基-γ***戊酸合成酶,阻止δ-氨基-γ***戊酸合成酶生成,以减少血红素合成。
在人体生长各期,Hb种类与比例不同。在胚胎发育早期,约妊娠第5周,ζ与ε基因表达于卵黄囊的成红细胞中,形成个体发育中第一个有功能的胚胎期血红蛋白:ζ
2ε2(Hb GowerⅠ);妊娠第6周,成红细胞开始由卵黄囊游移到肝脏,ζ表达水平显著减低,α和γ基因开始表达,形成Hb GowerⅠ(ζ2ε2)、Hb Gower Ⅱ(α2ε2)、Hb Portland(ζ2ε2)和HbF(α2γ2)等胚胎期血红蛋白;妊娠第8周,ζ和ε链逐渐消失,γ链合成达到最高峰,β链开始合成,形成HbA(α2β2);妊娠第36周,β链合成迅速增加,γ链合成速率减低;刚出生时,β链与γ链合成量大致相等;出生后3个月,β链合成继续增加,γ链合成迅速减低,HbA逐步占Hb总量95%以上,而HbF逐步降至1%以下。δ链开始合成时间不很清楚,出生后HbA2(α2δ2)占Hb总量的2%~3%。
血红蛋白降解产物为珠蛋白和血红素。珠蛋白由蛋白酶、肽酶分解为氨基酸,进入氨基酸代谢,可再参与蛋白质、多肽合成或转变成其他含氮物质;血红素中铁由单核-吞噬细胞系统处理,与运铁蛋白结合进入铁代谢库,珠蛋白经一系列蛋白酶和肽酶作用分解为内源性氨基酸,与外源性氨基酸混在一起,进入氨基酸代谢,再参与合成蛋白质、多肽、其他含氮物。
第二节红细胞计数
本节要点:
(1)检测原理
(2)方法学评价
(3)质量控制
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