文档介绍：生化知识点整理(特别全)————————————————————————————————作者:————————————————————————————————日期: 第一章蛋白质的元素组成(克氏定氮法的基础)碳、氢、氧、氮、硫(C、H、O、N、S)以及磷、铁、铜、锌、碘、硒蛋白质平均含氮量(N%):16%∴蛋白质含量=含氮克数×(凯氏定氮法)基本组成单位氨基酸熟悉氨基酸的通式与结构特点1. 20种AA中除Pro外,与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基,因而称α-氨基酸。2.   不同的α-AA,其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有重要影响。3.   除Gly的R侧链为H原子外,其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子,可形成不同的构型,因而具有旋光性。氨基酸分类P9按侧链的结构和理化性质可分为:非极性、疏水性氨基酸极性、中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸等电点概念在某一溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,呈电中性,此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectricpoint,pI)。紫外吸收性质含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸),Tyr(酪氨酸)的最大吸收峰在280nm波长附近。氨基酸成肽的连接方式两分子脱水缩合为二肽,肽键由10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽;多肽链有两端,其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端,游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。谷胱甘肽GSHGSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。(1)体内重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处与活性状态。(2)谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键,有的还包含二硫键。蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构的主要结构单位——肽单元(peptideunit)[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基,称为肽单元、肽单位、肽平面或酰***平面(amideplane)。它们均位于同一个平面上,且两个α-C原子呈反式排列。]二级结构的主要化学键——氢键(hydrogenbond)蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键,包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。此外,某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象,称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit):由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。]蛋白质二级结构的基本形式?重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念α-螺旋(α-helix)β-折叠(β-pleatedsheet)β-转角(β–turnorβ-bend)无规卷曲(randomcoil)α-helix①多个肽平面通过Cα的旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。主链螺旋上升,,。肽平面和螺旋长轴平行。相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C=O)和亚氨基氢(NH)形成许多链内氢键,即每一个氨基酸残基中的亚氨基氢和前面相隔三个残基的羰基氧之间形成氢键,这是稳定α-螺旋的主要化学键。肽链中氨基酸残基侧链R基,分布在螺旋外侧,其形状、大小及电荷均会影响α-螺旋的形成。β-pleatedsheet①是肽链相当伸展的结构,肽平面之间折叠成锯齿状,相邻肽平面间呈110°角。②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的羰基氧与亚氨基氢形成氢键,使构象稳定。也就是说,氢键是稳定β-折叠的主要化学键。③两段肽链可以是平行的,也可以是反平行的。即前者两条链从N端到C端是同方向的,后者是反方向的。β-折叠结构的形式十分多样,正、反平行还可以相互交替。平行的β-折叠结构中,;反平行的β-折叠结构,。氨基酸残基的侧链R基分布在片层的上方或下方。了解蛋白质一级结构与功能的关系一级结构师蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。什么是蛋白质的变性?哪些因素可