文档介绍：Chapter 1
Biomacromolecule --生物大分子——生物大分子指的是作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、聚脂、聚糖。生物大分子大多数是由简单的组成结构聚合而成的。
Polypeptide chain –多肽链/ Peptide bond –肽键
Residue—氨基酸残基/ Amino terminal N-端 Carboxyl terminal C-端
GSH—Glutathione——composed of Glu Cys and Gln,the first peptide consists of Glu’s r-cooH and Cys’s–NH2 .The main functional group is –SH of Cys!
从N到C端的Amino acid sequence is also called primary structure
Secondary structure——peptide unit / α-helix /β-pleated sheet /β-turn /random coil /motif ——两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上互相接近,形成一个特殊的空间构象
Domain——蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体(与motif区别记忆)belong to tertiary structure
Chaperon –分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构(蛋白空间结构的形成需要: Primary structure + Chpaeron)
Quaternary structure(各亚基间的结合力主要是氢键和离子键) –各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 Subunit 多肽链所具有的完整的三级结构
Allosteric effect (变构效应)–如Hb与氧分子的结合——一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基的构象变化(Tense state--__--Relaxed state)。
Positive cooperativity(正协同效应) –使得Hb的氧离解曲线呈“S”
Denaturation (蛋白变性)–在某些物理和化学因素的作用下,其特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。(一级结构并未改变,仅是二硫键和非共价键的破坏--____--溶解度降低,粘度增加,结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解)
Protein coagulation—凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆的结果。(变性有时是可逆的)
Salt precipitation(Salt-out盐析)(注意和盐溶的区别)—主要是电荷层和水化膜被破坏
Chromatography—层析/ Gel filtration 凝胶过滤
电泳(electrophoresis)PI>PH时,带正电,向阴极移动,反之,负电,正极
同时注意一下中、酸、碱性AA 的PH的计算方法(Isoelectric point: 当蛋白质溶液处于某一PH值时,其分子解离或正负离子的趋势相等,成兼性离子,此时的PH即为PI)
17、血红素是铁卟啉化合物代谢产物,只有三级结构的单链蛋白质
血红蛋白是具有4个subunit的四级结构(它们均含血红素辅基)
蛋白质的紫外吸收:280nm特征性吸收峰(Trp>Tyr>Phe)(而碱基\核苷\核苷酸\核酸在260nm处有特征性吸收峰,因为嘌呤和嘧啶的共轭双键)
蛋白质=呈色效应:茚三酮反应和双缩脲反应(蛋白质或多肽的肽键与硫酸铜共热呈紫色或红色,而AA无)
20、a-螺旋特点:
答:1. 多肽链的主链围绕假想中心轴作右手螺旋上升
,(每增加一个残基,)
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Chapter 2
Nucleic acid(核酸)—含有磷酸基团的生物大分子,是由单核苷酸通过3’,5’—磷酸二酯键聚合形成的多核苷酸链。包括DNA和RNA
Base pair—通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸。(Purine和Pyrimidine)
Melting temperature()融解温度-Tm—DNA双螺旋失去一半时的温度(G+C含量越高,Tm值越高,分子越长,Tm越高)
Nucleosome(核小体)—用于包装染色质的结构单位,是由DNA链接一个组蛋白缠绕构成的(染色体的基本组成单位)
Anealing(退火