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光谱法对照研究肌红蛋白及其突变体与的相互作用职秋艳唬乾,曹洪玉,安良梅庞ㄓ,郑学仿。言约劣胍瞧引光谱学与光谱分析本文通过紫外一可见吸收光谱、荧光光谱和停流荧光光谱对照研究了模拟生理条件下野生型肌红蛋白只有一个氨基酸的改变,但其结构和性质发生明显变化,说明位氨基酸在稳定蛋白结构中有重要的作用。同步荧光光谱和停流光谱的结果同样表明的结构与功能受挠跋旖闲。琈影响明显。综合分析表明,,得到稳定的衍生物/,经过配体结合实验发现,/端的米榘彼峤辛颂婊唬玫降耐槐涮宓鞍譓面电荷与电荷的作用来调节蛋白结构稳定性及功能的新思复合物。作为一种模型蛋白,訫峁褂的作用机制一直是科研工作者的研究热点酸,经热激转化到大肠杆菌中,进行高效表达,得到表达产物经过分离纯化,获得突变体用本实验室在研究中发现在与表面活性剂相互作用的过程中其稳定性有很大程度的提高=徊窖究表面氨基酸在蛋白结构稳定性中发挥的作用,本文对照研究了对和结构稳定性及功能的样品拦鶶公司褂檬迸渲瞥×第卷,第月摘要为了解肌红蛋白表面位天冬氨酸槐湮@蛋彼后对蛋白结构稳定性的影响,及其突变体与过氧化氢南嗷プ饔谩=峁砻鳎涸贛際:发生相互作用过程中,铁卟啉部位的紫外和荧光发射光谱数据与相比,性质与功能均表现出显著差异。虽然相互作用过程中,蛋白结构稳定性提高。关键词肌红蛋白;;过氧化氢;光谱法;蛋白结构中图分类号:.文献标识码:痡..构域的功能,基阂工程和化学修饰手段被广泛用于该研究领域M蹙苍频缺ǖ缆硇募『斓鞍淄槐涮錗銮苛的耐热、耐酸变性能力。等将萂缘;锖瓦溥蛴懈康那缀土Γ坏有酚类底物存在时,具有更强的拟过氧化氢酶活性。等硇腗:焖亟岷锨恢写τ诨√:焖具有低自旋双组氨酸配位的血红素辅基/,使得具有了类似细胞色素的光谱学与生物电化学的性质和功能。这是野生型所不具备的。长期以来人们认为蛋白表面的氨基酸残基暴露在溶剂中,对蛋白的稳定性影响甚微,,从而开辟了通过优化蛋白表路Ⅲ。是由一条肽链组成的含血红素的储氧蛋白。由于血红素辅基的存在,其可以催化分解为。在没有底物存在的条件下与形成稳定的过氧化氢功能的影响以及其与本文中以野牛型肌红蛋白基因为模板Mü齈定点突变方法将肌红蛋白第位天冬氨酸突变为赖氨于其结构和功能的研究。影响。·赡〗逃钅痛罅锌萍技苹钅手作者简介:职秋艳。,大连大学生物工程学院硕士研究生罅笱В赡∨N镉谢л旱闶笛槭遥赡罅罅笱锕こ萄г海赡罅收甍日期:薅┤掌冢—基金项目:国家自然科学基金项目,辽宁省优秀人才培养计划项目—赡「咝4葱峦哦酉钅.:甤·通讯联系人:甤琋,—
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愀蔷一蟹蚕峁胩致笛榉椒止煸龋芄庾饔,啪处的锌В暮扫一簧善保存;实验用水为超纯水。本。妥贤庖豢杉止夤馄滓日本公司琍型实验室计虾@状欧治鲆瞧鞒,调式移液器ü。与相互作用的紫外吸收光谱测定步骤同上。液,混匀,避光作用螅锹~液刂品从ξ锏呐ǘ缺迅速推人光信号检测室进行荧光信ⅱ觥和的紫外杉馄随着的逐渐加入,ⅱ鬞蚆处的特征峰均发生红移,ⅱ:焖氐鞍祝珻奶卣鞣錥,即当和特征峰已经出现。继续增加《、Ⅵ’蚆铁卟啉在奈第光谱学与光谱