文档介绍：第一章蛋白质化学教学目标: 1. 掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2. 掌握α- 氨基酸的结构通式和 20 种氨基酸的名称、符号、结构、分类; 掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3. 掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4. 了解蛋白质结构与功能间的关系。 5. 熟悉蛋白质的重要性质和分类导入: 100 年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性? 第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成经元素分析,主要有 C( 50% ~ 55% )、H( 6% ~ 7% )、O( 19% ~ 24% )、N( 13% ~ 19% )、S ( 0% ~ 4% ) 。有些蛋白质还含微量的 P、 Fe、 Cu、 Zn、 Mn 、 Co 、 Mo 、I 等。各种蛋白质的含氮量很接近, 平均为 16% 。因此, 可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。每克样品含氮克数× × 100=100g 样品中蛋白质含量( g% ) 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下, 最终水解为游离氨基酸( amino acid ), 即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有 300 余种,但合成蛋白质的氨基酸仅 20 种(称编码氨基酸) ,最先发现的是天门冬氨酸( 1806 年) ,最后鉴定的是苏氨酸( 1938 年)。(一)氨基酸的结构通式组成蛋白质的 20 种氨基酸有共同的结构特点: 1 .氨基连接在α-C 上,属于α- 氨基酸(脯氨酸为α- 亚氨基酸)。是側链,除甘氨酸外都含手性 C ,有 D- 型和 L- 型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是 L-型。注意: 构型是指分子中各原子的特定空间排布, 其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性, 是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(- )表示左旋,(+ )表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。(二)氨基酸的分类 1 .按 R 基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2 .按 R 基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。带有非极性 R (烃基、甲硫基、吲哚环等,共 9种) :甘( Gly ) 、丙( Ala ) 、缬( Val )、亮( Leu ) 、异亮( Ile) 、苯丙( Phe ) 、甲硫( Met ) 、脯( Pro ) 、色( Trp ) 带有不可解离的极性 R( 羟基、巯基、酰***基等,共6种):丝( Ser )、苏( Thr )、天***( Asn ) 、谷***( Gln ) 、酪( Tyr ) 、半( Cys ) 带有可解离的极性 R 基(共 5种) :天( Asp )、谷( Glu ) 、赖( Lys ) 、精( Arg ) 、组( His ) ,前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。(三)氨基酸的重要理化性质 1 .一般物理性质α- 氨基酸为无色晶体, 熔点一般在 200 oC 以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水) 。一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。芳香族氨基酸( Tyr 、 Trp 、 Phe ) 有共轭双键, 在近紫外区有光吸收能力, Tyr 、 Trp 的吸收峰在 280nm , Phe 在 265 nm 。由于大多数蛋白质含 Tyr 、 Trp 残基, 所以测定蛋白质溶液 280n m 的光吸收值, 是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。2. ***解离和等电点( isoelectric point, pI) 氨基酸在水溶液或晶体状态时以***离子的形式存在,既可作为酸(质子供体) ,又可作为碱(质子受体)起作用,是***电解质,其解离度与溶液的 pH 有关。在某一 pH 的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的 pH 称为该氨基酸的等电点。氨基酸的 pI 是由α- 羧基和α- 氨基的解离常数的负对数 pK1 和 pK2 决定的。计算公式为: pI=1/2(pK1+ pK2) 。若1 个氨基酸有 3 个可解离基团,写出它们电离式后取兼性离子两边的 pK 值的平均值,即为此氨基酸的等电点(酸性氨基酸的等电点取两羧基的 pK 值的平均值,碱性氨基酸的等电点取两氨基的 pK 值的平均值)。 3 . 氨基酸的化学反应氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。重要的有: (1 )茚三***反应所有具有自由α- 氨基的氨基酸与过量茚三