文档介绍：酶促反应的速率和影响因素(重点内容)
米氏方程
pH和温度的影响
1913年Michaelis和Menten推导了米氏方程
V-总反应速率,vmax-最大反应速率
S-底物的浓度
Km-米氏常数,Km=(k2+k3)/k1
米氏方程
K1,k2,k3-反应速率常数
酶
底物
酶-底物结合物
酶促反应速率与底物浓度的关系
底物浓度低时,反应速率与底物浓度成正比,表现为一级反应特征
当底物浓度逐渐增加时,反应速率不再按正比关系升高,反应表现为混合级反应
当底物浓度达到一定值时,几乎所有酶都与底物结合后,反应速率达到最大值,此时再增加底物浓度,反应速率不再增加
米氏常数Km
当反应速率等于最大速率一半时,即v=1/2vmax米氏方程可以表示为Km=[S],Km的物理意义是当酶促反应初速度达到最大反应速率一半时的底物浓度,单位为浓度单位.
Km=(k2+k3)/k1
1. 不同的酶具有不同的Km值,它是酶的一个重要的物理常数。只与酶的性质有关,与酶的浓度无关。可以用来鉴别酶。
米氏常数Km是酶学研究中的重要数据
2. Km值表示酶与底物之间的亲和程度。
Km大,说明反应速率达到最大反应速率一半时所需的底物浓度高,表示酶同底物亲和程度小,酶的催化活性低;
Km小表示亲和程度大,酶的催化活性高。
米氏常数Km的求法—双倒数作图法
将米氏方程改写成
=0
= -
1/[S]= - 1/Km
影响酶促反应速率的其他因素
1. pH的影响
在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,称此pH值为最适pH
pH影响反应速度的原因
( 1 )在不同的pH条件下,酶的活性中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同。影响了酶-底物过渡态的形成和稳定程度,从而影响反应速率。
( 2 ) 过高、过低的pH导致酶蛋白变性。
酶活力
即酶活性,指酶催化某一化学反应的能力
酶活力的大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示.
单位时间内底物的减少量或产物的增加量