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文档介绍

文档介绍:生物化学简明教程答案
6酶
作为生物催化剂,酶最重要的特点是什么?
解答:作为生物催化剂,酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及 高度专一性。
酶分为哪几大类?每一大类酶催化的化学反应的特点是什么?请 指出以下几种酶分别属于哪一大类酶:
磷酸葡糖异构酶(phosphoglucose isomerase)
碱性磷酸酶(alkaline phosphatase)
•肌酸激酶(creatine kinase)
?甘油醛一3—磷酸脱氢酶(glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase) ?琥珀酰一CoA 合成酶(succinyl-CoA synthetase)
?柠檬酸合酶(citrate synthase)
?葡萄糖氧化酶(glucose oxidase)
?谷丙转氨酶(glutamic-pyruvictransaminase)
?蔗糖酶(invertase)
? T4 RNA 连接酶(T4RNA ligase)
解答:前两个问题参考本章第3节内容。
异构酶类;
水解酶类;
•转移酶类;
?氧化还原酶类中的脱氢酶;
?合成酶类;
?裂合酶类;
?氧化还原酶类中的氧化酶;
?转移酶类;
?水解酶类;
?合成酶类(又称连接酶类)。
什么是诱导契合学说,该学说如何解释酶的专一性?
解答:“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补, 而是具有一定的柔性,当酶分子与底物分子靠近时,酶受底物分子诱导, 其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行 反应。根据诱导契合学说,经过诱导之后,酶与底物在结构上的互补性是 酶催化底物反应的前提条件,酶只能与对应的化合物契合,从而排斥了那 些形状、大小等不适合的化合物,因此酶对底物具有严格的选择性,即酶 具有高度专一性。
阐述酶活性部位的概念、组成与特点。
解答:参考本章第5节内容。
经过多年的探索,你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶, 可用作洗衣粉的添加剂。接下来,你用定点诱变的方法研究了组成该酶的 某些氨基酸残基对酶活性的影响作用:
(1)你将第65位的精氨酸突变为谷氨酸,发现该酶的底物专一性发
生了较大的改变,试解释原因;
(2) 你将第108位的丝氨酸突变为丙氨酸,发现酶活力完全失去, 试解释原因;
(3) 你认为第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中 是否相互靠近,为什么?
解答:(1)第65位的氨基酸残基可能位于酶活性部位中的底物结合 部位,对酶的专一性有较大影响,当该氨基酸残基由精氨酸突变为谷氨酸 后,其带电性质发生了改变,不再具有与原底物之间的互补性,导致酶的 专一性发生改变。
(2) 第108位的丝氨酸残基应位于酶活性部位的催化部位,是决定 酶是否有活力的关键氨基酸,通常它通过侧链上的轻基起到共价催化的功 能,当该残基突变为丙氨酸后,侧链轻基被氢取代,不能再起原有的共价 催化作用,因此酶活力完全失去。
(3) 第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中应相互 靠近,因为这两个氨基酸残基都位于酶的活性部位,根据酶活性部位的特 点,参与组成酶活性部位的氨基酸残基在酶的空间结构中是相互靠近的。
酶具有高催化效率的分子机理是什么?
解答:酶具有高催化效率的分子机理是:酶分子的活性部位结合底物 形成酶一底物复合物,在酶的帮助作用下(包括共价作用与非共价作用), 底物进入特定的过渡态,由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促 反应所需要的活化能,因而反应能够顺利进行,形成产物并释放出游离的 酶,使其能够参与其余底物的反应。
利用底物形变和诱导契合的原理,解释酶催化底物反应时,酶与 底物的相互作用。
解答:当酶与底物互相接近时,在底物的诱导作用下,酶的构象发生 有利于底物结合的变化,与此同时,酶中某些基团或离子可以使底物分子 中围绕其敏感键发生形变。酶与底物同时发生变化的结果是酶与底物形成 一个互相契合的复合
物,并进一步转换成过渡态形式,在过渡态形式中,酶活性部位的构 象与底物过渡态构象十分吻合,从而降低活化能,增加底物的反应速率。
简述酶促反应酸碱催化与共价催化的分子机理。
解答:在酶促反应酸碱催化中,酶活性部位的一些功能基团可以作为 广义酸给出质子(例如谷氨酸残基不带电荷的侧链竣基、赖氨酸残基带正 电荷的侧链氨基等),底物结合质子,形成特定的过渡态,由于形成该过 渡态所需活化能相比于非酶促反应更低,因此反应速率加快;另外一些功 能基团可以作为广义碱从底物接受质子(例如谷氨酸残基带负电荷的侧链 竣基、赖氨酸残基不带电荷的侧链氨基等),底物失去质子后,形成过渡 态所需的活化能比非酶促反应低,因此反应速率加快。