文档介绍：: .
2. 生化考试名词解释别构酶：乂称为变构酶，是一类重要的调节酶。其分子除了与底物结合、催化底物反酸化：物质在生物氧化过程中，由于分子内部能量的重排生成的含有高能键的化合物，其高能键中的能量可转移给ADP或GDF^成ATP和GTR这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。
电子传递磷酸化：生物氧化过程中产生的电子或氢经电子传递链传递给氧时可生成很多能量，这一过程可与磷酸化偶联从而将一部分能量转移给ADP生成ATF这种ATP的生成机制称为电子传递磷酸化。
29. 细胞色素：一类以缺吓咻为辅基的蛋白质，在呼吸链中，依靠缺的化合价变化传递电子。
：在肝脏中，由两分子氨一分子二氧化碳在相关酶的催化作用下，生成尿素的过程叫尿素循环或〔将含氮化合物分解产生的N转为尿素的过程，称鸟氨酸循环。
1. 第一章蛋白质化学名词解释：
1. 蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
2. 蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸〔残基〕的排列的序列，假设蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的成-螺旋、6-片层、6-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构：是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构：是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
4. 蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
1. 填空题不同蛋白质种含^量颇为接近，平■均为16%.
2. 组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
3. _蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层.
4. 碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。
5. 维系蛋白质一级结构的化学键是肽蛋白质变性时一级结构不被破坏。
6. 蛋白质最高吸收峰波长是280nm.
7. 维系蛋白质分子中a-螺旋的化学键是氢键。
1. 蛋白质的二级结构形式有a-螺旋、8-片层、8-转角和无规则卷曲等在280nm波长处有吸收峰波氨基酸为酪氨酸、色氨酸第三章维生素维生素的概念：是维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。
1. 将维生素D3羟化成25-羟维生素D3的器官是肝脏。第四章酶一、名词解释酶：是由活细胞产生的，对其特异的底物具有催化作用的蛋白质。
：酶原是不具催化活性的酶的前体。某种物质作用丁酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的本质是：酶活性中心的形成或暴露的过程。
1. 二、填空题酶的催化作用不同丁一般催化剂，主要是其具有高效性和特异性的特点。
2. 根据酶对底物选择的严格程度不同，乂将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。
影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制齐U。
3. 磺胺药物的结构和对氨基苯甲酸结构相似,它可以竞争性抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶的活性〔或二氢叶酸的合成〕。
4. 所有的酶都必须有催化活性中心。
5. 酶原的激活实质上是酶活性中心的形成或暴露的过程。
6. 化学路易士气〔有机砰化合物〕是筑基酶的抑制剂。有机磷农药是生物体内羟基酶〔胆碱酯酶〕的抑制剂。
7. 含LDH丰富的组织是心肌，含LDH丰富的组织是肝脏。
8. 酶蛋白决定酶的特异性，辅助因子决定反应的类型、可起传递电子或原子的作用。三、简答题.
1. 什么是竞争性抑制？竞争性抑制作用的特点，试1-2举例说明。
答：抑制剂与酶作用的底物结构相似，可与底物竞争性结合酶的活性中心，阻碍底物结合而使酶的活性降低，这种抑制作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制作用的特点：〔1〕抑制剂和底物结构相似；〔2〕抑制作用的部位在活性中心；〔3〕抑制作用的强弱取决丁抑制剂浓度与底物的比值，