文档介绍:酶的结构与功能的2
适用于教师试讲、学校演讲、教学课件、说课大赛
酶蛋白----与底物结合,决定反应的专一性和高效率。
辅因子----直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用,决定反应的类型。
辅酶(coenzyme) :与酶蛋酶的结构与功能的2
适用于教师试讲、学校演讲、教学课件、说课大赛
酶蛋白----与底物结合,决定反应的专一性和高效率。
辅因子----直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用,决定反应的类型。
辅酶(coenzyme) :与酶蛋白结合比较疏松的小分子有机化合物。用透析方法或超滤可除去。
辅基(prosthetic group) :与酶蛋白牢固结合的物质。用透析方法或超滤不易除去。
注意:辅基和辅酶的区别只在于它们与酶蛋白结合的牢固程度不同,并无严格界限。
体内酶的种类很多,而辅酶(辅基)的种类却较少,通常一种酶蛋白只能与一种辅酶(辅基结合)成为一种专一性的酶,但一种辅基往往能与不同的酶蛋白结合构成许多专一性酶。
辅酶和辅基的化学本质主要是两类物质:
:Cu2+、Zn2+、Mg2+、Mn2+、Fe3+等;
(几乎全是B族维生素类衍生物):维生素、铁卟啉等;
作用:
辅酶或辅基在酶催化的反应中主 要起着传递氢、传递电子、传递原子或化学基团等作用。
金属离子的作用:
(1)作为活性中心的催化基团参与反应传递电子;
(2)搭桥作用:在酶与底物之间起桥梁作用;
(3)稳定构象:帮助酶分子形成酶活性所必需
构象;
(4)中和阴离子而降低反应中的静电斥力。
小分子有机物的作用:
参与酶的催化过程,在反应中传递电子、质子或一些基团。
必需基团:与酶催化活性直接相关的化学基团。必需基团多数位于酶的活性中心,直接与底物结合,或直接参与催化底物的反应;少数必需基团位于活化中心以外,它们可以稳定酶的分子构象。对催化活性起间接作用。
结合基团:活化中心的主要必需基团中能与底物结合的基团。
催化基团:活化中心的主要必需基团中能直接作用于底物的某些化学键,参与催化底物的反应的基团。
酶分子中AA残基的分类:
接触残基:直接与底物接触的基团。
辅助残基:不与底物接触,对接触残基的功能有促进作用。
结构残基:与酶的活性不发生直接关系,但可稳定酶的分子构像。
非贡献残基:除上述3类必需基团外,酶分子的其他所有残基。
活性中心(活性部位):
酶分子上必须基团比较集中并构成一定空间构象、与酶的活性直接相关的结构区域。
活性中心里出现频率最高的AA:
Ser, His, Asp, Glu, Tyr, Lys, Cys
单纯酶:
酶分子在三维结构中比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团,它们在一级结构上相距甚远甚至不在同一条肽链上,通过肽链的盘绕折叠而在空间结构上相互靠近,形成具有一定空间结构的区域--活性中心。
溶菌酶的活性中心
结合酶:
活性中心即辅酶分子,或辅酶上的某一部分结构,以及与辅酶分子在结构上紧密偶联的蛋白质结构区域。
己糖激酶的活性中心
活性中心是直接将底物转化为产物的部位。它通常包括两个部分:
(1)结合中心:与底物结合的部分。决定酶的专一性。
(2)催化中心:促进底物发生化学变化的部分。决定酶所催化反应的性质。
注意:酶的活性中心一般只有一个。催化中心常常只有一个,包括2个或3个氨基酸残基。结合中心则随酶而异,有的仅一个,有的有数个。每个结合中心的氨基酸数目也很不一致。
活性部位的基团都是必需基团,但必需基团还包括在活性部位以外的,对维持酶空间构象必需的基团。即:
活性中心外的必需基团
底 物
结合基团
催化基团
活性中心
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