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免疫球蛋白
Chapter4Immunoglobulin
内容提要
一、免疫球蛋白的结构
二、免疫球蛋白的异质性
三、免疫球蛋白的功能
四、各类免疫球蛋白的特性与功能
五、人工制备抗体
抗体(antibody,Ab):B细胞识别抗原后增殖分化为浆细,由浆细胞所产生的,能与抗原发生特异性结合的球蛋白。主要存在于血清等体液中,具有免疫功能。
免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig):是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。
分泌型(secretedIg,sIg):主要存在于体液中,具有抗体的各种功能。
膜型(membranceIg,mIg):B细胞膜上的抗原受体。
第一节免疫球蛋白的结构
一、免疫球蛋白的基本结构
Ig的基本单位都是四肽链的对称结构,由两条相同的重链(heavychain,H链)和两条相同的轻链(lightchain,L链)通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。
(一)四肽链结构
(二)重链和轻链
根据抗原性的差异
重链
轻链
μ、δ、γ、α和ε链
κ型和λ型
不同重链与轻链组成完整的分子分别为IgM、IgD、IgG1~4、IgA1~2和IgE
MolecularstructureofImmunoglobulin
BasicstructureofImmunoglobulin
Heavychainandlightchain
(constantregion,C区)
C端轻链的1/2和重链的3/4或4/5区域的氨基酸数量、种类、排列顺序及含糖量在同一种属动物Ig同一L链和同一类H链中都比较恒定,故称为恒定区
位于CH1与CH2之间,含有丰富的脯氨酸,因此易伸展弯曲,而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。铰链区连接抗体的Fab段和Fc段,使两个Fab段易于移动和弯曲,从而可与不同距离的抗原部位结合。五类Ig或亚类的铰链区不尽相同,例如IgG1、IgG2、IgG4和IgA的铰链区较短,而IgG3和IgD的铰链区较长。IgM和IgE无铰链区。
(四)铰链区(hingeregion)
*免疫球蛋白各结构域的功能
、巨噬细胞、中性粒细胞、B
细胞和NK细胞表面的IgGFc受体(FcγR)结合,IgE的
CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgEFc受体
(FcεR)结合
,其中HVR(CDR)是V区中与抗原表位互补结合的部位。
(allotype)的遗传标志。
,可启动补体活化经典途径。IgG可借助CH2主动通过胎盘。
ThefunctionofImmunoglobindomains
(一)J链(joiningchain)
J链(joiningchain)是一条多肽链,富含半胱氨酸,由浆细胞合成。J链可连接Ig单体形成二聚体、五聚体或多聚体。两个单体IgA由J链连接形成二聚体,五个单体IgM由二硫键相互连接,并通过二硫键与J链连接形成五聚体。IgG、IgD、IgE为单体,无J链。
二、免疫球蛋白的其他成分
(二)分泌片(secretorypiece,SP)
是分泌型IgA分子上的一个辅助成分,为一种含糖的肽链,由粘膜上皮细胞合成和分泌,以非共价形式结合到二聚体上,并一起被分泌到粘膜表面。分泌片具有保护分泌型IgA的铰链区免受蛋白水解酶降解的作用,并介导IgA二聚体从粘膜下通过粘膜等细胞到粘膜表面的转运。
OtherstructuresofImmunoglobulin
J链和分泌片(Joiningchainandsecretorypiece)