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第4章酶单元白测题(一)名词解释或概念比较
活化能,,,,,,,,,,,,
邻近效应与定向效应,,,趋异进化与趋同进化,(脱辅基酶蛋白),,丝氨酸蛋白酶,,,
,,,,(一)名词解释或概念比较
,单位是kJ/mol。
在一定条件下每秒钟每个酶分子催化底物的分子数,或每秒钟每微摩尔酶分子催化底物的微摩尔数。,酶往往只能催化一种或一类反应,作用于一种或一类化合物。
在酶催化的级联反应中,催化第一步反应的酶往往被级联反应的终端产物抑制,或催化前一步反应的酶被后面的产物抑制,这种抑制叫反馈抑制。
几种功能相关的酶依靠非共价键形成复合体,通常催化一个级联反应或一部分,可以提高催化效率。,而不作用于其它任何底物,这种专一性称为绝对专一性。
具有抗体的识别、结合专一性,又具有催化功能的蛋白质,或称有催化活性的抗体。抗体酶的本质是是免疫球蛋白,但是在易变区具有酶的性质。
将水溶性的酶用物理或化学的方法处理,使之不溶于水,但不改变原有的酶活性。固定化酶提高了对酸碱和温度的稳定性,增加了酶的使用寿命。
是一种多底物酶促反应。底物A先与酶结合,催化生成产物P,当产物P释放以后,底物B再与酶结合,催化生成产物催化生成产物Q最后释放产物Q
可逆抑制作用:抑制剂与酶以非共价键结合而引起活力降低或丧失,可以用物理方法(例如透折法)除去抑制剂,恢复酶的活性。
不可逆抑制作用:抑制剂与酶活性中心的必需基团共价结合,使酶的活性丧失,不能用透析、过滤等物理方法除去抑制剂而使酶恢复活性。
酶的催化功能只局限在酶分子的一个特定区域,只有少数氨基酸残基参与底物的结合及催化。这个与酶活力直接相关的区域称为酶的活性中心。
邻近效应是指酶与底物结合形成酶底复合物以后,底物与底物间以及酶的催化基团与底物间结合于同一分子,使得底物的有效浓度升高,反应速度升高。
定向效应是指底物的反应基团之间以及酶的催化基团与底物的反应基团间的正确取位产生的效应。
同工酶是指催化相同的化学反应,但其蛋白质的分子结构、理化性质和免疫特性方面都存在明显差异的一组酶。,它能催化把ATP或GTP±位磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的反应。蛋白磷酸酶是催化蛋白质脱磷酸的酶。这2种酶催化蛋白质(脱辅酶)的磷酸化和脱磷酸化反应,调节酶的活性。
趋异进化:有些酶起源于共同的祖先,具有相似的氨基酸排列顺序和三维结构,以及相似的催化机制,通过基因突变,获得对不同的底物专一性,这个过程称为趋异进化。例如胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和弹性蛋白酶。
趋同进化:有些酶起源于不共同的祖先,但在进化过程中形成相同的催化三联体(由A>Hi和Ser残基组成),具有相似的催化功能,这种情况称为异源的趋同进化。
全酶分子中,除去对酶的催化活性必需的辅助因子后,剩下的酶蛋白质部分。
酶原是有催化活性的酶的前体。通过蛋白酶的有限水解,可以将无活性的酶原转变成有催化活性的酶。,而且此丝氨酸残基在催化过程中能起亲核体的作用。
竞争性抑制剂(底物的结构类似物)与正常的底物竞争酶的活性中心。这种抑制使得Km增大,VmaK减小。通过增加底物的浓度可以减小竞争性抑制的程度。
在非竞争性抑制作用中,抑制剂不仅能与游离酶结合,还可以与酶一底复合物结合。这种抑制作用使得Km^变,Vm森减小。
在反竞争性抑制作用中,抑制剂只能与酶-底复合物结合,而不能与游离酶结合。这种抑制作用使得Km^flVmaK都减小,
但是Vm森/Km的比值不变。
酶促反应最初阶段的反应速度,此时底物的浓度尚未明显减小,通常指少于5%勺起始底物被利用时的反应速度。此时产物的生成量或底物的减少量与时间成线性关系,即速度恒定。
在一个酶促反应的级联中,底物通过改变催化后续反应中酶的活性,来调节产物的生成量。底物使代谢过程速度加快时称为正前馈调节,反之为负前馈调节。
天然酶不稳定,分离纯化困难,成本高。酶工程主要研究酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造。化学酶工程通过对酶的化学修饰或固定化处理,改善酶的性质,提高酶的催化效率。
生物酶工程用基因重组技术生产酶及对酶进行修饰或设计新的基因,从而生产性能稳定,催化效率更高的酶。。过渡态底物类似物是指结构与过渡态底物相似的化合物,过渡态底物类似物对酶的亲和力远远大于底物,它们都属于竞争性抑制剂,其抑制效率比基态底物类似物高很多倍。
(二)填空题
,亲核基团是电子对的(),亲电基团是电子对的
()。()抑制剂。
欲使某一酶促反应的速度等于Vm素的80%此时的底物浓度应是此酶的Km值的()倍。()和()的愈基端的肽键。
如果一种酶有多个底物,其中Km值最()的底物,一般称为该酶的()。()
()调节酶,它的活性形式称为(),非活性形式称为()。,酶催化的主要特点是()和
()。
多酶复合体系的总反应速度取决于其中()的反应,一般情况下,具有白我调节能力的多酶体系的()就是限速步骤。
Hill系数作为判断酶促动力学中协同效应的一个指标,MichaeliMenten型酶,Hill系数等于();正协同效应的酶,Hill系数
();负协同效应的酶,Hill系数()。
蛋白质的磷酸化是可逆的。蛋白质磷酸化时需要()酶,蛋白质去磷酸化时需要()酶。,酶蛋白会发射荧光。酶蛋白的荧光主要来白()氨酸和()氨酸。,是指天然酶、(),()和()的研究和应用。,通常用()和()来判断纯化方法的优劣。
当无激活剂存在时,蛋白激酶A由()个催化亚基(C)和()个调节亚基(R)所组成。()抑制,这是因为()。()反应的酶。
根据酶催反应的类型,可以将酶分为(),(),(),(),()和()。
转氨酶的辅基是()。参考答案
,,,,磷酸化酶a,,,,大于1,,,,固定化酶,,,,转移酶,水解酶,裂合酶,异构酶,(三)选择题
()()
5-磷酸核糖与ATP作用生成5-磷酸核糖焦磷酸,催化这个反应的酶是()
DNAm合酶在分类时属于六类酶中的()?(),Vms®,,
下列陈述哪一条是对的?酶催化的化学反应()',因此反应能够白发进行;;
',但改变产物对反应物的比值;。?()。在温度某时,
,不需
要酶的参加;;。
酶活力某温度
人体消化系统内的酶,通常以非活性的酶原形式存在,但是也有例外,例如()
在酶的分类命名表中,RNA聚合酶属于()
Km值是酶的特征常数之一,它与酶促反应的性质和条件有关,但与下列因素中的哪一种无关?(()
()。
()
)()
在酶的双倒数作图中,
酶促反应中酶的作用是()
Mg2+21催化2ADP
ATP+AM咬应的酶是
,如果用酶催化合成法合成多肽,通常用的酶类是()
—()
(四)是非题
调节酶的KE直随酶的浓度而变化。。
,该可逆反应是有同一种酶催化完成的。。
寡聚酶是由两条或多条多肽链通过共价键结合而成的复合体。
月尿酶的专一性很强,它只能作用于尿素。
酶的催化作用是指通过改变反应物的平衡点以加快某一方向的反应速度。,固定化酶不如溶液酶稳定。
,这是由于低温不利于蛋白质亚基之间的相互作用。适当升高温度时酶的稳定性明显增强,由此可以推断这些别构酶的亚基之间的主要作用力是疏水作用力。
在进行酶促动力学测定中,当底物浓度不断加大时,所有的酶都会出现被底物饱和的现象。,那么它的比活力比原来提高了100倍。。
,但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面不同的一组酶。,往往催化多酶体系的第一步反应。
。
有的抑制剂虽然不与底物竞争酶结合部位,但仍然表现为竞争性抑制。,其Hill系数总是小于1。
,并没有严格界限。,在其可变区具有酶的特性。
核酶与蛋白质酶的差异不仅在于化学本质不同,同时两者的催化化学也明显不同。-5之间,比大多数蛋白质酶低几个数量级。
固体状态的酶比在溶液中的酶对温度的耐受力要高。
酶活性部位的氨基酸残基在一级结构上可能相距很远,甚至在不同的肽链上,通过肽链的折叠、盘绕而在空间结构上相
互靠近。
米氏常数是酶与底物形成复合物的结合常数。。
(五)简答与计算
简述固定化酶技术的特点。
一个二肽酶对二肽Ala—Gly和二肽Leu—,哪一个二肽是该酶的最适底物?。哪一个是最强的抑制剂?,核酸酶可分为哪两大类?举例说明它们的作用方式和专一性。(ribozyme)和抗体酶
(abzyme?它们与酶(enzym©有什么不同?
假设一个酶促反应系统中加入修饰剂Q得到如下图所示的结果。问Q起什么作用?它与E结合还是与ES结合,还是与E和ES都能结合?为什么?
-2-4-4-2
1/v低(Q)高(Q)o
1/()
[S][S]=10。,?
,无机焦磷酸酶由6个相同的亚基组成。该酶的VmaM为2800单位/mg,1个活力单位是在标准条件下,37C,15分钟内水解10mol焦磷酸所需的酶量。
(1)当底物浓度比Km大很多时,每毫克酶每秒钟水解多少摩尔底物。
(2)1mg酶活性部位有多少摩尔(每个亚基有一个活性部位)。(3)酶的转换数是多少。
从肝细胞中提取某蛋白酶的粗提液300mL含有150mgffi白质,总活力是360单位。经过几步纯化后得到4mL酶制品,,总活力是288单位。问整个纯化过程的回收率是多少,纯化倍数是多少?
某一酶促反应遵循米氏方程,它的Km=1010(三)名词解释或概念比较
.
(四)是非题
(五)简答与计算
,使之成为不溶于水,但仍然具有酶活性的状态。酶的固定方法有物理方法和化学方法,物理法有吸附法和包埋法,化学法有共价偶联法和交联法。