文档介绍：血红蛋白
一级结构:4条链,α2β2。α141,β146,每条肽链都结合着一分子的血红素,两条β链之间还夹着一分子DPG(二磷酸甘油酸),每条肽链都有保守序列。
二级结构:4条链均同Mb,几乎全是α-右手螺旋,中间由无规卷曲和结来连接。
三级结构:4条链均同同Mb,扁平的菱形,见沈同P181,属于球蛋白。
四级结构:4个亚基占据着4面体的4个角,链间以离子键结合,一条α链与一条β链形成二聚体,Hb可以看成是由2个二聚体组成的(αβ)2,在二聚体内结合紧密,在二聚体之间结合疏松。
功能:运输氧气,4价。其三级结构在每个肽链的分子表面形成一个疏水的空穴,血红素即藏在其中,该空穴允许O2进入而拒绝水的进入,保证了Fe2+结合O2而避免了Fe2+→Fe3+。其氧合曲线见P104,为S形曲线,只有在PO2很高的情况下(在肺部)Hb才结合氧气,而PO2一降低(在外周血管中),它就释放O2,而此时的Mb却纹丝不动。就结合O2的能力而言,4价的Hb还不如1价的Mb。
Hb的氧合曲线形状与Mb不同是因为它有着Mb所不具有的一些特性,如:
协同效应:Hb分子中一条链结合O2后,可以导致其构象的变化,使其它几条链结合O2的结合能力突然增强,表现出其氧合曲线为S形曲线。对
Hb协同效应的解释为:在没有结合氧气时,Hb的四条链之间结合紧密,这种构象称为T态,这种紧密是由离子键和DPG(位于2条β链之间)造成的,屏蔽了分子表面疏水的空穴,使Hb分子结合O2的能力降低(游离的α链和β链结合氧气的能力与Mb相同)。当一条链结合了氧气之后,铁卟啉把His的咪唑基向下一扯,导致该肽链的三级结构发生变化(牵一发而动全局),肽链之间的离子键被破坏,Hb的四级结构也随之改变,2个二聚体(αβ)之间发生错位,挤出DPG,四级结构进一步变化,每条链表面疏水的空穴暴露在外,这种构象称为R态,结合氧气的能力得以增强。
别构效应:是某些寡聚蛋白质特有的现象。是指蛋白质与效应物结合改变蛋白质的构象,进而改变蛋白质的生物活性。
Hb的活性中心: