文档介绍：问答题和计算题:试举例说明蛋白质结构与功能的关系(包括一级结构、高级结构与功能的关系)。2、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些?蛋白质的空间结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水键,氢键,范德华力和盐键维持的(盐键又称离子健,是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近,通过静电吸引而形成的)计算下列溶液的pH值:/LHCL溶液等体积混合的混合液。(Gly的PK1==)4、试述蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序测定的一般步骤。。通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系,即可确定多肽链的数目。,称为寡聚蛋白质,如,血红蛋白为四聚体,烯醇化酶为二聚体;可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理,即可分开多肽链(亚基).。可在用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下,用过量的β-巯基乙醇处理,使二硫键还原为巯基,然后用烷基化试剂保护生成的巯基,以防止它重新被氧化。,-末端和C-末端多肽链端基氨基酸分为两类:N-端氨基酸和C-端氨基酸。在肽链氨基酸顺序分析中,最重要的是N-端氨基酸分析法。,可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或肽碎片,并将其分离开来。。。。用图示说明米氏酶促反应速度与底物浓度的关系曲线,并扼要说明其含义。(1)当[S]很低时,υ与[S]成正比,表现一级反应。(2)随[S]的增加,υ也随[S]的增加而增加,但不成正比。(3)当[S]很大时,υ达到最大值Vm,[S]增加υ不再增加,表现零级反应。什么是米氏方程,米氏常数Km的意义是什么?试求酶反应速度达到最大反应速度的99%时,所需求的底物浓度(用Km表示)⑴当反应速度为最大速度一半时,米氏方程可以变换如下:1/2Vmax=Vmax[S]/(Km+[S])→Km=[S]可知,Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。⑵Km值是酶的特征性常数,只与酶的性质,酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关,与酶的浓度无关。⑶1/Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小⑷利用米氏方程,我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。米氏方程:。。Km越小,酶与底物的亲和力越大。:在一定条件下,某种酶的Km值是恒定的,因而可以通过测定不同酶的Km值,来判断是否为不同的酶。:当酶有几种不同的底物存在时,通过测定酶在不同底物存在时的Km值,Km值最小者,即为该酶的最适底物(或天然底物)。试述维生素与辅酶的关系。维生素缺乏症是什么?2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么?化学组成:DNA:磷酸、核糖、A、G、T、CRNA:磷酸、脱氧核糖、A、G、U、C分子结构:DNA含两