文档介绍：蛋白质结构功能基本认识:
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蛋白质的基本生物功能:结合、催化、开关、结构蛋白
1、你认为蛋白质作为重要生物大分子,它的重要性、独特性体现在什么地方?
2、组成蛋白质的20种氨基酸是什么?都有何特点?
3、在蛋白质高级结构中,你知道的特征性结构有哪些?请写出它的结构特征。
蛋白质二级结构是指主链折叠产生由氢键维系的有规则的结构,包括α螺旋、β折叠和β转角结构。α Helix, β Sheet, βTurn
二级结构产生的原因
(1) Peptide bond 不能转动→Peptide bond 平面
(2) 一个氨基酸R 基团与前后R基团的限制→Peptide bond 平面不能任意转动→
(3) R 基团的大小、电荷限制→只做规律折叠→
(4) 稳定二级结构的作用力:氢键
α Helix: 螺旋
(1) Right handed (右手螺旋)
(2) , Å 高。
(3) Carbonyl (C=O)与下游-NH形成氢键。
(4) 每个氢键以13 个原子夹着(α13)。
(5) 整个α helix 呈圆筒状,且有偶极性。
①二面角: Φ= -57°,Ψ= -48°,是一种右手螺旋。
②每个残基绕轴旋转100°,
③氨基酸残基侧链向外。
④氢键的取向几乎与中心轴平行。
⑤肽键上C=O氧与它后面(C端)第四个残基上的N-H氢间形成氢键。
R侧链对α螺旋的影响
①多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基,(如Lys,或Asp,或Glu),不能形成稳定的α螺旋。如多聚Lys、多聚Glu。
②Gly 在肽链中连续存在时,不易形成α螺旋。
③R基大(如Ile)不易形成α螺旋。
④Pro、羟脯氨酸中止α螺旋。
⑤R基较小,且不带电荷的氨基酸利于α螺旋的形成。如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α螺旋。
Beta sheet
(1) 肽链平行排列,相邻肽链主链上的NH和C=O之间形成氢键侧向连接。
(2)多肽主链呈锯齿状折叠构象,侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。
(3)肽链走向为同向(parallel)或反向排列(Antiparallel)。
指蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180度的回折,回折处的结构就称为β-转角。
β转角的特征:
①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。
②主链骨架以180°返回折叠。
③第一个aa残基的C=O与第四个aa残基的N-H生成氢键
④
⑤多数由亲水氨基酸残基组成。
β-hairpin
①由一条伸展的多肽链弯
曲而成的两条等长、彼此
相邻、反向平行的肽段。
②依靠氢键联系。氢键有
1-6个。
③包含10-11个aa。
Ω loop
①环状节段,呈Ω形。
②节段是无规卷曲。
③包含6-16个aa。
④环的主链围绕成一个内
部空腔,并由环上残基的R
侧链原子包裹,形成高度
致密的球状构象。
超二级结构:由若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、