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酶作为生物催化剂的特点.doc

上传人:xxj16588 2016/6/14 文件大小:0 KB

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文档介绍

文档介绍:酶作为生物催化剂的特点: 1 ,用量少而催化效率高; 2 ,专一性高; 3 ,反应条件温和 4 ,可调节性影响酶催化作用的因素: 1 ,底物浓度对酶促反应速度的影响在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比, 表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值, 几乎所有的酶都与底物结合后, 反应速度达到最大值(V max ), 此时再增加底物浓度, 反应速度不再增加, 表现为零级反应。 2. pH 的影响在一定的 pH 下, 酶具有最大的催化活性, 通常称此 pH 为最适 pH 。 pH 影响酶活力的原因可能有以下几个方面:(1) 过酸或过碱可以使酶的空间结构破坏,引起酶构象的改变,酶活性丧失。(2)当 pH 改变不很剧烈时,酶虽未变性,但活力受到影响。(3) pH 影响维持酶分子空间结构的有关基团解离,从而影响了酶活性部位的构象,进而影响酶的活性 3. 温度的影响一方面是温度升高, 酶促反应速度加快。另一方面, 温度升高, 酶的高级结构将发生变化或变性,导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下, 反应速度最大。4. 酶浓度的影响在一个反应体系中,当[S]>>[E] 反应速率随酶浓度的增加而增加( v=k[E] ), 这是酶活测定的基础之一。5 抑制剂对酶活性的影响使酶的活性降低或丧失的现象, 称为酶的抑制作用。能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂酶的抑制剂一般具备两个方面的特点: a. 在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。 6. 激活剂对酶反应的影响凡能提高酶活力的物质都称为激活剂,有的酶反应的系统需要一定的激活剂。酶的分类与命名(1) 氧化还原酶 AH2 +B=A+ BH 2 主要包括脱氢酶(dehydrogenase) 和氧化酶例,醇+ NAD += 醛或酮+ NADH +H+→氢供体是醇, 氢受体是 NAD + 系统命名→醇: NAD +氧化还原酶; 推荐名→采用某供体脱氢酶,如醇脱氢酶(2) 转移酶 AB +C=A+ BC 系统命名:“供体: 受体某基团转移酶”。推荐名:“受体(或供体)某基团转移酶。例, L- 丙氨酸+ 2- 酮戊二酸= 丙酮酸+ L- 谷氨酸丙氨酸氨基转移酶→ L- 丙氨酸: 2- 酮戊二酸氨基转移酶表明该酶催化氨基从 L- 丙氨酸转移到 2- 酮戊二酸。(3) 水解酶系统命名: 先写底物名称, 再写发生水解作用的化学键位置, 后面加上“水解酶”。推荐名:在底物名称的后面加上一个酶字。(4) 裂合酶系统命名: “底物- 裂解的基团- 裂合酶”。如 L- 谷氨酸 1- 羧基- 裂合酶,表明该酶催化 L- 谷氨酸在 1- 羧基位置发生裂解反应。推荐名:在裂解底物名称后面加上“脱羧酶”( decarboxylase )、“醛缩酶”( aldolase )、“脱水酶”( dehydratase )等,在缩合反应方向更为重要时,则用“合酶”( synthase) 。例子,如谷氨酸脱羧酶( L- 谷氨酸=γ- 氨基丁酸+ CO2 ), 苏氨酸醛缩酶( L- 苏氨酸= 甘氨酸+ 乙醛), 柠檬酸脱水酶( 柠檬酸= 顺乌头酸+水), 乙酰乳酸合酶( 2- 乙酰乳酸+ CO2 = 2- 丙酮酸)。(5) 异构酶 Isomerase