文档介绍：抗体（antibody，Ab)：B细胞在Ag刺激下，产生能与相应Ag发生特异性结合的免疫球蛋白。
免疫球蛋白（Immunoglobulin,Ig）：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。
Ab和Ig具有不同之处
Ab是Ig，但Ig不一定是Ab
免疫球蛋白可分为分泌型(secreted Ig，SIg)和膜型(membrane Ig，mIg)。
Ab介导的免疫称为体液免疫。
抗体和免疫球蛋白
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Emil von Behring (1845-1917)
1901, antitoxins
antibody
是介导体液免疫的重要效应分子，是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的球蛋白。
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一、免疫球蛋白的基本结构
四条肽链结构
Ig的基本结构是四条肽链的对称结构
2H+2L=Ig单体
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一、免疫球蛋白的基本结构
重链：免疫球蛋白重链分子量约为50～75kDa，由450～550个氨基酸残基组成，并结合有不同糖基，因此免疫球蛋白属糖蛋白。
H链：µ、γ、α、δ、ε
IgM IgG IgA IgD IgE
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不同类的免疫球蛋白，其链内和链间二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、结构域的数目及铰链区的长度等均不完全相同
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一、免疫球蛋白的基本结构
轻链：免疫球蛋白轻链分子量约为25kDa，由214个氨基酸残基组成。
根据轻链结构和抗原性的不同分为κ(kappa)链和λ(lambda)链，免疫球蛋白因此分为两型(type)，即κ型和λ型。
各类免疫球蛋白轻链均有κ型和λ型，两型轻链的功能无差异。正常人血清免疫球蛋白的κ型: λ型约为2:1，在小鼠则为20:1。
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一、免疫球蛋白的基本结构
可变区和恒定区
可变区（Variable Region，V区）：位于Ig分子N端，占轻链1/2和重链1/4或1/5；不同抗体其IgV区氨基酸组成和排列有较大差异，并决定抗体与抗原结合的特异性；
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一、免疫球蛋白的基本结构
可变区和恒定区
高变区（hypervariable region, HVR），或称互补性决定区（complementarity-determining region，CDR）: VH和VL可变区内各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序变化特别大，共同组成一个与抗原决定基互补的表面，即抗原结合部位。用HVR1-3或CDR1-3表示。
独特型决定簇：与特异性抗原结合的部位。
骨架区（Framework region, FR）
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