文档介绍：第四节蛋白质结构与功能的关系
一、肌红蛋白的结构与功能
二、血红蛋白的结构与功能
三、免疫系统与免疫球蛋白
四、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩
一、肌红蛋白的结构与功能
（一）肌红蛋白的三级结构
肌红蛋白（myoglobin，Mb）是哺育动物细胞主要是肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。Mb由一条多肽链和一个辅基血红素组成。
除去血红素辅基的肌红蛋白称为珠蛋白，与血红蛋白的亚基在氨基酸序列上具有明显的同源性。
Mb分子中多肽主链由长短不一的8段直的α螺旋组成，8段螺旋分别命名为A、B、C、…、H，相应的非螺旋肽段称为NA、AB、…、HC。
8个螺旋段大体上组装成两层，构成肌红蛋白的单结构域。拐弯处α螺旋受到破坏。
Mb的整个分子致密结实，分子内部只有能容纳4个水分子的空间。
含亲水侧链基团的氨基酸残基几乎全部分布在分子表面，疏水侧链的氨基酸残基几乎全部埋在分子内部。
Chlorophyll
Hemoglobin
原卟啉Ⅸ属于卟啉类，有很强的着色力。血红蛋白中的铁卟啉使血液呈红色，叶绿蛋白中的镁卟啉使植物呈绿色。
原卟啉Ⅸ与铁的络合物铁原卟啉Ⅸ称血红素（heme）。Fe有6个配位键，其中4个与四吡咯环的N原子相连，另两个分布于卟啉环面的上下。
Fe原子可以是亚铁或高铁氧化态，其中只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。
（三）O2与Mb的结合
Mb中血红素铁在第5配位键与珠蛋白第93位His的咪唑N结合，当Mb成为MbO2时，第6配位被O2占据，但去氧后第6配位位置空着。在高铁Mb中氧结合部位失效，H2O代替O2填充该部位。
游离在溶液中的铁卟啉结合CO比结合O2强25 000倍，但在肌红蛋白中血红素对CO的亲和力仅比O2约大250倍。这里CO的直线结合受到阻碍主要是远侧His的空间位阻造成的。
在血红素基的氧结合部位一侧，还有另一个His残基（第64位），与氧分子能紧密接触。被结合的氧分子夹在His咪唑环N和Fe原子之间。氧结合部位是一个空间位阻区域。
肌红蛋白和血红蛋白在进化中形成的多肽微环境至少有3个作用：（1)固定血红素基；（2)保护血红素铁免遭氧化；（3)为O2提供一个合适的结合部位。
（四）O2的结合改变Mb的构象
在去氧Mb中Fe离子只有5个配体，，铁卟啉呈圆顶状。当与O2结合时，，铁卟啉变成平面状。这一微小的移动显著影响血红蛋白的性质，改变血红蛋白四聚体内亚基－亚基相互作用。亚基关系上的这些变化是血红蛋白具有别构性质的基本原因。
（五）Mb的氧合曲线
Mb+O2 MbO2
令: 氧饱和度
（1）
将（2）带入（1）式，得：
可推得：
则
（2）
Y 对 Po2 作图得 氧合曲线
肌红蛋白的Hill曲线
斜率=1
-logK
logPO2
log
Log[Y/(1-Y)]=0时的斜率称Hill系数（nH)
二、血红蛋白的结构与功能
血红蛋白（hemoglobin，Hb）的主要功能是在血液中结合并转运氧气。
红细胞成熟期间产生大量的Hb（含3亿个Hb），Hb以高浓度（约34％）溶于红细胞溶胶中。动脉血中Hb约为96%氧饱和度，静脉血中则为64%。。