文档介绍：关于肌红蛋白和血红蛋白的异同
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作为生物体主要色素来源的铁卟啉( heme) 是含有四个吡咯环和四个次甲基交替相连组成的大环 ,是血红蛋白及细胞色素等的辅基。由于四个吡咯环的共轭效应,使其性质相对较稳定。
关于肌红蛋白和血红蛋白的异同
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作为生物体主要色素来源的铁卟啉( heme) 是含有四个吡咯环和四个次甲基交替相连组成的大环 ,是血红蛋白及细胞色素等的辅基。由于四个吡咯环的共轭效应,使其性质相对较稳定。
-CH=
+
=>
卟啉
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卟啉化合物在紫外光照射下具有红色荧光,而其还原型卟啉则不具有荧光。生物体内在亚铁螯合酶的作用下和亚铁离子形成配合物—原血红素(铁原卟啉，protoheme）。
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图4－3 铁原卟啉IX（原血红素）
铁原卟啉是血红蛋白、肌红蛋白和细胞色素c中的辅基组成部分。
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Fe-protoporphyrin IX（亚铁原卟啉，即血红素）
Iron atom at center. Coordinated to 4 N’s
Fe是八面体配位，有6个配位键，其中4个与4个卟啉环的N原子相连，另两个垂直于该平面的轴分布在环的上下方。
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肌红蛋白（Myoglobin，Mb）
肌红蛋白是哺乳动物体内贮存和分送氧气的蛋白质。
是由一条多肽链（脱辅基蛋白，即珠蛋白，globin）构成，有153个氨基酸残基和一个血红素（heme）辅基。分子量17800。
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Myoglobin
153 aa
8 helices (A-H) , 44x44x25 Å
Role: O2 transport into muscle –O2 faster than other tissues.
O2 has low solubility in blood (10-4 M).
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肌红蛋白是肌细胞中的一种蛋白质，它与氧有很高的亲和力，是肌肉中氧的贮存库，肌肉活动时具有快速供氧的能力。
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Mb uses heme to bind O2
Fe bound to His (F8) side chain, and O2 or CO2
His E7 H-bonds to O2 to stabilize.
(CO binds more tightly than O2).
E-7
F-8
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Myoglobin
Binds heme pocket.
Polar groups exposed to solvent, Non-polar groups buried.
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Blue Blood and Red Blood
O2
Oxyhemoglobin
low-spin Fe2+
Octahedral
The metal is in the plane.
Deoxyhemoglobin
high-spin Fe2+
Square Pyramidal
Deoxyhemoglobin。
The metal is below the plane.
xy
xz, yz
z2
x2-y2
xy
xz, yz
z2
x2-y2
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是使血液呈红色的蛋白。
是由珠蛋白、原卟啉和二价铁离子(Fe2+)所组成的结合蛋白质。
血红蛋白（hemoglobin，Hb）
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血红蛋白相对分子质量66 800，血红蛋白的基本成分为珠蛋白和血红素，含两条α肽链两条β肽链。α链上含141个氨基酸，β链上含146个氨基酸。顺序一定，氨基酸替代会产生异常血红蛋白，这种血红素含量低、贫血乏氧。
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Hemoglobin
4 subunits 1, 1, 2, 2. Forms two dimers.
它由四条链（蛋白质亚基）各结合一个辅基（血红素）组成，两条α链和两条β链。每一条蛋白链和肌红蛋白的结构相似。
O2即结合于Fe2+上，Hb是氧的载体，与氧疏松结合形成氧合血红蛋白(HbO2)，这种氧合作用于氧分压高时容易进行，于氧分压低时易于解离。
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第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态（T）变为松弛态（R）。
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