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蛋白质翻译及翻译后修饰.ppt

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蛋白质翻译及翻译后修饰.ppt

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蛋白质翻译及翻译后修饰.ppt

文档介绍

文档介绍:蛋白质翻译及翻译后修饰
遗 传 密 码 表
原核tRNA有30-40种,真核有50-60种,含70-90个核苷酸, 并有多种稀有碱基。
tRNA是最小的RNA, 占细胞总RNA 的15%左右, 40S 小亚基: 18S rRNA + 33种蛋白质
60S 大亚基: 28S,,5SrRNA + 45种蛋白质
核糖体(ribosome)与核糖体rRNA
沉降系数 S
生物大分子在离心场中沉降,受到三种力的影响,它们是离心力,浮力和摩擦力。物质在单位离心力场的沉降速度是个定值,称为沉降系数(sedimentation coefficient) 。
蛋白质、核酸等的沉降系数在1 X 10-13到 200 X 10-13秒 之间。为方便将10-13秒作为一个单位,称Svedberg单位,用S表示。
其数值不仅与物质分子的质量有关,也与分子的形状有关。
rRNA只有4-5种,但占细胞RNA 的大部分 。
图为原核生物的两种RNA
16S rRNA和5S rRNA 的结构
核糖体的结构
核糖体有4个基本功能
1. 容纳mRNA,并能沿着mRNA由5’——3’ 移动,由tRNA解读其密码;
2. 氨基酰位点(A位点),可结合氨基酰-tRNA(AA-tRNA);
3. 肽酰基位点(P位点),可结合肽酰基-tRNA(肽-tRNA);
4. 脱氨基酰tRNA的出口位(E位点) ;
5. 肽酰基转移酶中心,是形成肽键的位点等。
所有参与合成多肽链的氨基酸都要激活,并由数十种高度专一的氨基酰-tRNA合成酶催化。该酶由两个识别位点,它们能识别特定的氨基酸和选择其所对应的tRNA,使两者连接起来(利用ATP)。
反应如下:

氨基酸的羧基与tRNA 的3’端CCA-OH 以酯键相连,因此其氨基是自由的。
2 蛋白质的生物合成过程
氨基酸的活化
氨基酸与tRNA的
连接方式
翻译起始时,
第一个氨基酸
一般是甲硫氨酸,
其氨基要甲酰
化成为甲酰甲硫
氨酸,予以保护。
甲酰FH4
甲酰基
Met
tRNAfmet
fMet-tRNA合成酶
fMet-tRNA
酯键
首先IF3、IF1帮助30S小亚基
与mRNA结合,IF2和GTP帮助
甲酰甲硫氨酸-tRNA与AUG配
对,接着IF3脱离,形成30S
起始复合物。50S大亚基进入,
IF1和IF2脱离,形成70S起始
复合物,需要GTP。甲酰甲硫
氨酸-tRNA处于P位。
起始复合物的形成
(一个嘌呤丰富区)与其核糖体小亚基中16S rRNA的3’端互补结合有利于30S起始复合物的形成
一个嘌呤丰富区 起始密码
肽键的形成和延伸
(注意新的AA-tRNA如何定位,第一个肽键如何形成,核糖体如何移动…)
氨酰基tRNA进入A位
新的氨基酸-tRNA的进位依赖Tu-Ts因子和GTP的协助
肽键的形成
肽键的形成由肽酰基转移酶催化(此酶具有核酶的活性)
原核生物肽链的延长
核糖体沿着mRNA 5’——3’方向移位,多肽链沿着N端向着C端延伸,
须有EF-G因子和GTP参与,空载的tRNA从E位点离开
氨基酸进位,肽链形成和延伸,核糖体沿着mRNA的5’——3’ 方向移位,循环往复,新合成的肽链由N端向着C端不断延长,直至mRNA上出现终止密码,相应的肽链释放因子RF1(对应UAA、UAG),RF2(对应UAA、UGA)占据A位。肽链的合成终止,并从核糖体上释放。
核糖体大、小亚基解聚,并进入下一轮合成。
肽链的终止
多个核糖体结合在同一条mRNA上,由5’——3’进行翻译,形成多核糖体(polyribosome),以提高翻译的效率
3 多肽链的修饰和加工
(1)N—端修饰 原核生物修饰时是由肽甲酰基酶除去甲酰基,多数情况甲硫氨酸也被氨肽酶除去,真核生物中甲硫氨酸则全部被切除。
(2)多肽链的水解切除 水解切除其中多余的肽段,使之折叠成为有活性的酶或蛋白质。如酶原激活
(3)氨基酸侧链的修饰 氨基酸侧链的修饰包括羟化、羧化、甲基化及二硫链的形成等。
(4)糖基化修饰 糖蛋白是细胞蛋白质组成的重要成分。它是在翻译后的肽链上以共 价

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