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学位论文作者:往传桶佐伟疹可原创性声明\学位论文使用授权声明月本人郑重声明:所呈交的学位论文,是本人在导师的指导下,独立进行研究所取得的成果。除文中已经注明引用的内容外,本论文不包含任何其他个人或集体已经发表或撰写过的科研成果。对本文的研究作出重要贡献的个人和集体,均己在文中以明确方式标明。本声明的法律责任由本人承担。日期:年本人在导师指导下完成的论文及相关的职务作品,知识产权归属郑州大学。根据郑州大学有关保留、使用学位论文的规定,同意学校保留或向国家有关部门或机构送交论文的复印件和电子版,允许论文被查阅和借阅;本人授权郑州大学可以将本学位论文的全部或部分编入有关数据库进行检索,可以采用影印、缩印或者其他复制手段保存论文和汇编本学位论文。本人离校后发表、使用学位论文或与该学位论文直接相关的学术论文或成果时,第一署名单位仍然为郑州大学。保密论文在解密后应遵守此规定。学位论文作者:日期:
胶原在光和热的作用下都分别发生了化学反应,其作用的方式不同。紫外光谱表明,在紫外照射初期,有新的不饱和共轭基团生成;随着照射时间的延长,胶原的吸光度降低,这可能是胶原分子的结构发生变化,由螺旋结构向无规线团转变。扫描电镜照片表明,经过光照和热处理黄变后,胶原的结构遭到了不本文采用溶液交联的方法制备了不同用量的戊二醛交联胶原,并对其进行了表征。当戊二醛用量为ナ保涣PЧ詈谩:焱夤馄妆砻魑於└男越涸后的结构更加稳定。对戊二醛改性前后的胶原膜进行色差分析表明,戊二醛的加入,会增加胶原的黄变程度,这可归因于戊二醛的自聚。本文还研究了鞣制对皮胶原黄变的影响,发现硫酸铝鞣皮胶原的耐紫外光黄变性要好于合成单宁鞣制皮胶原。红外分析结果也证实了硫酸铝鞣制后皮胶原的结构比较稳定。热分析表明,无论是未鞣制还是鞣制的皮胶原,在经过黄变处理后,其热降解活化能都呈现出先升高后降低的趋势。湿热收缩性能结果表明,硫酸铝鞣制皮胶原的耐湿热稳定性不及单宁鞣制,这可能是单独使用硫酸铝鞣制皮块,硫酸铝稳定性差的结果。关键词:皮胶原黄变紫外照射热同程度的破坏。
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结论⋯⋯⋯⋯⋯⋯参考文献⋯⋯.结果与讨论⋯⋯.小结⋯⋯⋯⋯.实验部分⋯⋯⋯.、
链的┒撕虲末端个氨基酸残基外,其余的氨基酸残基均具有引言皮胶原胶原是动物体内含量最多、分布最广的蛋白质,主要存在于皮肤、骨、软骨及肌腱等组织中,占人体或其他动物体总蛋白含量的%%。胶原是由三条肽链扭结而成的螺旋形纤维状蛋白质。胶原蛋白和免疫球蛋白一样,富有多样性和组织分布的特异性,是与各组织、器官机能有关的功能性蛋白⋯。胶原的来源很多,但目前工业上生产的胶原主要来自于牛、猪、鸟及鱼的皮肤、骨骼与筋肉等。骨中的蛋白质也是胶原,称为骨胶原。人体正常骨骼胶原大约%,其主要功能是黏着钙、磷、矿物质等成分,然后构成骨质。软骨中几乎都是胶原,肌腱、筋组成成分的%也都是胶原物质。来源于动物皮的胶原一般统称为皮胶原,其主要组成为徒涸虸型胶原,它们都属于成纤维胶原,。由于其特有的天然螺旋结构和性质,胶原具有许多生物学特性,如较强的机械性能、低免疫原性、较好的生物相容性和可生物降解性等。从而在生物医用材料方面广泛应用,如人工皮肤、可降解手术缝合线、药物载体、生物敷料等W魑R恢痔烊坏母叻肿硬牧希涸梢院推渌矶嗖牧细春希佣竦帽较优异性能的材料。胶原正越来越受到人们的关注。皮胶原的结构与性质胶原是结缔组织中最主要的组成成份,主要由成纤维细胞分泌的一种纤维状糖蛋白交联而成。胶原分子由三条嚯牧垂钩刹⒊视沂殖菪峁埂3齉的顺序特点。不同组织胶原成份不同,且随增龄各型胶原可发生含量增减及交联改变,并导致组织理化性质的改变。收缩温度在水溶液中引起胶原湿热收缩变性的温度称为收缩温度。收缩温度是指示胶原蛋白热变性的临界温度,在提取皮胶原过程必须控制操作温度不高于收缩..
酸、柠檬酸或盐酸控制在来提取胶刷”。这是因为低离子浓度酸可以破坏】定的温度,以免引起胶原变性通常陆生动物中胶原的收缩温度要高于水生生物,如牛腱胶原的热变性温度为℃,而等钡ǖ啮杂闫そ涸娜缺湫温度只有℃。这可能与胶原中羟脯氨酸含量有关系,羟脯氨酸含量越高,收缩温度越高。胶原的耐湿热稳定性是衡量胶原结构稳定性的一项重要的物理指标。迄今为止,在制革生产和科学研究中,人们普遍采用测定皮胶原的收缩温度的方法来判定胶原的湿热稳定性【。影响皮胶原高级结构稳定性的主要因素是静电作用、氢键、范德华力、氨基酸的亲水性和疏水性、配位键及二硫键等。此外,在皮胶原分子内和分子间还存在着醛醇缩合交联、醛胺缩合交联和醛醇组氨酸交联等,这纸涣0呀原的