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概念
指存在于真核细胞内的蛋白纤维网架体系,主要包括三类蛋白纤维即微管、微丝和中间纤维。
(二)类型:分为细胞质骨架和核骨架
(三)细胞骨架的分布与功能
微管主要分布在核周围,并呈放射状向胞质四周扩散。微丝主要分布在细胞质膜的内侧。而中间纤维则分布在整个细胞中
细胞骨架对于维持细胞的形态结构及内部结构的有序性,以及在细胞运动、物质运输、能量转换、信息传递和细胞分化等一系列方面起重要作用
PS:注意细胞骨架结构的高度动态性
(1)微管组成——由微管蛋白(tubulin)组成的中空管状结构,直径24-26nm
分布——主要分布在核周围,并呈放射状向胞质四周扩散并能与其他蛋白共同组装成纺锤体、基粒、中心粒、纤毛、鞭毛、轴突、神经管等结构。
分类——动态微管;稳定微管
功能——维持细胞形态
细胞内物质运输的轨道
细胞器的定位
鞭毛和纤毛运动
纺锤体与染色体运动
Ⅰ——a。微管可装配成单管、二联管(纤毛和鞭毛中)、三联管(中心粒和基体中)。
b。单管由13条原纤维(protofilament)构成。主要由微管蛋白和微管结合蛋白两种成分组成
c。每一条原纤维由微管蛋白异二聚体线性排列而成。
-tubulin和β-tubulin构成。
PS:纤毛与鞭毛(稳定微管,长度不变,很少组装解聚)是结构相似的与运动有关的特化结构,本质是微管。由基体和轴丝两部分构成。轴丝微管为9+2结构,基体微管组成为9+0。
二联管主要构成纤毛和鞭毛的杆状部分,中心粒和鞭毛、纤毛的基体是由三联管构成的
二联管:A、B管(A管与单管结构相同,B管有3条纤维与A管共有)
三联管:A、B、C管(A、B管与二联管结构相同,C管有3条纤维与B管共有)
微管的3种类型(单管、二联管、三联管)
Ⅱ——微管组装的结构单位——αβ微管蛋白异二聚体
两亚基结构相似,为直径4nm的球形分子,有35-40%的序列同源性
每个异二聚体有2个GTP结合位点,其中α-tubulin上的结合位点为不可交换位点,而β-tubulin的位点为可交换位点,可发生GTP与GDP的交换
2..微管的组装与解聚
Ⅰ。微管的体外组装
(Nucleation):
α-tubulin和β-tubulin形成异二聚体,先形成片状或环状核心,经过侧面增加异二聚体而扩展为螺旋带,当螺旋带加宽至13根原纤维时,即合拢形成一段微管。
(Elongation):
异二聚体从两端加到已形成的微管上,不断延长。
αβ-tubulin异二聚体的线性排列产生微管结构上呈极性状态,并导致两端聚合速度的差异,聚合快的为正极
Ⅱ.微管组装的特点
微管具有极性,装配快的为正极,慢的为负极。
大多数微管结构处于动态组装和去组装状态,具有动态不稳定性。适宜的温度、高浓度GTP、Mg2+和去除Ca2+的条件有利于微管聚合,相反则趋向于解聚。
表现踏车现象(treadmilling):微管长度不变时,正端聚合与负端解聚的速度相同。
秋水仙素、长春花碱抑制微管装配;紫杉醇能促进和稳定微管组装。
GTP浓度对微管聚合至关重要:GTP-tubulin与微管末端的亲和力大,易在末端聚合,GTP-tubulin浓度高时,聚合快微管延长;聚合后
β-tubulin内的GTP易水解为GDP,GDP-tubulin与微管末端亲和力小,易从负端解聚。
(MTOC)
活细胞内起始微管的成核作用的细胞结构,或体外微管解聚后重新装配的发生处称为微管组织中心,提供微管组装的核心。
MTOC包括中心体、基体、着丝点和微管星体等
A中心体
存在于大多数动物细胞,作用是组装纺锤体微管,由一对三联体微管构成的中心粒(centriole)和中心粒周基质(pericentriolarmaterial,PCM)组成
PCM中的γ-tubulin是中心体中具成核作用的关键
组分,中心粒起支持作用
包括MAPs和tau蛋白两类,促进微管的组装、稳定和微管束的交联,参与稳定微管的形成
神经元中MAP2存在于胞体和树突,tau存在于轴突
驱动膜泡沿微管轨道定向运输的分子马达,具有ATP结合位点和微管结合位点两个重要功能位点
包括驱动蛋白(kinesin)和动力蛋白(dynein)两大家族,通常分别驱动膜泡的正向运输和负向运输
Kinesin:plusend-directedmotor
Dynein:minusend-directedmotor
(2)微丝
概念:又称肌动蛋白纤维(actinfilament),是由两股肌动蛋白链螺旋形成的实心纤维,直径约7nm。主要由肌动蛋白(actin)构成。
分布:排列成束、成网或分散于胞质。广泛存在于真核细胞,在具有运动功能的细胞中尤为发达
功能:微丝参与细胞运动、形态维持、肌肉收缩、胞质分裂、形成微绒毛等功能
Actin是细胞内含量最丰富的蛋白之一,actin2种形式:
球形单体G-actin:呈哑铃形,中央有ATP等结合位点;
由G-actin聚合成的纤维形多聚体F-actin
微丝也处于组装和去组装的动态平衡中,有多种微丝结合蛋白的参与。
2-3个actin聚集成一个核心,ATP-actin分子向核心两端加合。微丝具有极性,也存在踏车现象。
聚合条件:ATP、适宜的温度、存在K+和Mg2+。
+
多种微丝结合蛋白参与微丝的组装和去组装
细胞松弛素(cytochalasin)特异地抑制微丝的聚合
鬼笔环肽(phalloidine)稳定微丝结构
肌球蛋白(myosin)超家族成员是依赖微丝的分子马达
已发现15种,其马达结构域都含有一个微丝结合位点和应该具有ATP酶活性的ATP结合位点
MyosinII为传统的肌球蛋白,其它为非传统肌球蛋白
非肌细胞的迁移通过微丝构成的特化结构介导——
粘着斑
片状伪足(lamellipodium)
丝状伪足(filopodium)
轴突生长锥(growthcone)
细胞在迁移信号刺激下,靠近信号源的细胞前缘微丝组装,推动质膜伸出形成伪足,后端粘着斑的微丝解聚,导致细胞迁移
微绒毛(Microvilli)广泛分布于细胞表面,本质是微丝
多种交联蛋白将微丝呈束状平行排列
微丝束内部无肌球蛋白,故微绒毛无收缩功能
(3)中间纤维(intermediatefilaments,IF)
结构:10nm中空纤维,直径介于微管和微丝之间,对化学药物不敏感,比微管和微丝更稳定。
分布:IF几乎分布于所有动物细胞,往往形成一个网络结构,特别是在需要承受机械压力的细胞中含量丰富,如上皮细胞中。在核内膜下的核纤层也属于IF。
成分:IF成分比MF、MT复杂,具有组织特异性。不同类型细胞中的IF具有不同的成分、结构和功能,根据其氨基酸序列等特性至少分为6大类。
区别于微管和微丝的显著特点:中间丝及其稳定
上皮细胞内IF(角蛋白keratin)和细胞间的桥粒(上图)
(简称中丝)蛋白分类
中间丝是高度螺旋的蛋白质,根据氨基酸序列不同可分为5大类。每种中丝蛋白只在特定的组织和细胞中表达,其氨基酸序列、相对分子质量差异很大。
PS:酸性、碱性角蛋白不能单独组装成角蛋白丝,只有当两者1:1形成异二聚体后才能形成角蛋白。
2、IF的装配:
IF的装配机制比微管和微丝更复杂
IF单体是纤维状蛋白,四聚体是IF的结构单位
四聚体之间在纵向和侧向相互作用,形成由32条单体蛋白围成的IF
IF不具极性
MT
MF
IF
直径
24-26nm空心
7nm实心
10nm空心
纤维主要分布
核周围向外辐射
皮层丰富
胞质中网络样,核膜下方
结构单位
αβ-tubulin
异二聚体
G-actin单体纤维状四聚体