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均分布在各章。
二、名词解释(10-20分，10个小题，1-2分/小题)
三、是非判断题(20分)指导书上原题(基本概念、常识)
四、简答题(15-20分，3-5个小题)
考题类型及复习重点
五、常见符号中文名称、生物学作用/意义(10-15分)
SD-Sequence；NAD+；CAP；ACP；ATP；HSCoA；FMN；FAD；Cytaa3；P/O；cAMP；GSH；cDNA；FH4 et. al。
六、计算题(8-10分)
学好生物化学，面向现代生物科学，面向未来，面向世界！预祝并相信同学们能成为生物科学领军人才！
一、蛋白质的元素构成特点
N素的含量比较恒定平均为16%。
蛋白质含量=蛋白氮素含量×
第一章 蛋白质化学
二、氨基酸
迁移率的计算，并能根据氨基酸属性判断迁移率大小。
(芳香族)
三、蛋白质构造
(构造特征及维持其稳定作用力)
(1)-螺旋
(2) -折叠
(3) -转角
(4) 无规则卷曲
高级构造组织的基本原则：生物相中蛋白质一级构造确定之后，高级构造形成遵照能量最低原则。详细说遵照分子内氢键最多（ -螺旋、-折叠、侧链间氢键）、离子键最多，及形成最大疏水关键、最大亲水表面等原则。虽然需要异构化酶或分子伴侣协助的状况下蛋白质分子形成高级构造同样遵照以上原则。
、分段盐析的概念
、本质及应用
(溶液中溶解度最低，
不带电静电场中无点用行为)
, 电泳的基本原理及图谱分析
(原理、成果分析)
例如蛋白质A、B、C、D分子量分别为：30、70、25、80KD，从葡聚糖凝胶G100柱子上洗脱出来的先后次序应当是？
四、蛋白质的重要性质
2. tRNA的二、三级构造及特征
(双螺旋类型及构造特点)
增色效应，减色效应、影响Tm的原因，DNA变性，分子杂交， 紫外吸取特征(波长，引起紫外吸取的原因)
第二章 核酸化学
、酶的催化特点
二、酶的活性中心概念及其特点
三、别构酶的构造特点、动力学曲线的特点
第三章 酶
:米式方程以及Km的意义(物理意义、及特征)
(其他原因恒定条件下，v与【E】正有关)
(解释最适pH)
(解释最适pH)
(概念；激活机理：变构激活，无机离子激活)
克制剂类型、Km值含义、Vm值含义
竞争性克制与非竞争性克制剂的区别(重要米氏方程参数
有关性，如竞争性克制剂存在时， Km值增大、Vm值不变)
六、酶活性计算
七、维生素和辅酶
多种维生素与辅助因子的对应关系：
NADP+，NAD+ ，FMN，FAD，HSCoA，
TPP+ 的中文名称、功能及具有何种维生素。
五、重要概念
别构酶、同工酶、共价修饰酶、酶原激活的概念
一、生物膜构造特点(五点)：
1. 脂双层为膜骨架
2. 蛋白质以两种形式与膜结合(外周蛋白、嵌入蛋白)
(1)膜脂内外质和量不对称
(2)膜蛋白内外种类及分布不对称。
4. 正常的生物膜处在液晶态，具有流动性
二、生物膜的相变温度范围(液晶相温度范围)
三、相变温度的定义及重要影响原因
第四章 生物膜
第五章 生物氧化
一、生物氧化的特点
二、高能化合物的定义及常见的类型
三、ATP水解释放自由能较高的原因
四、ATP作为能量通货的原因
五、两条呼吸链的名称和各组分的特殊性
六、氧化磷酸化的类型(底物水平磷酸化，呼吸链电子传递偶联磷酸化)
七、P/O
八、大家公认的氧化磷酸化的机理——化学渗透学说的理论要点
九、经典的解偶联剂及其作用机理
十、动物外源NADH的两种穿梭系统各产生几分子ATP
十一、电子传递克制剂的定义和克制部位
十二、能荷的定义