文档介绍：第6章蛋白质分子结构与功能的关系
一、肌红蛋白的结构与功能
二、血红蛋白的结构与功能
三、血红蛋白分子病
四、免疫系统和免疫球蛋白
五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩
六、纤维状蛋白质的结构与功能
一、肌红蛋白的结构与功能
(一)肌红蛋白(myoglobin,Mb)的三级结构
(二)辅基血红素(heme)
(三)O2与肌红蛋白的结合
(四) O2的结合改变肌红蛋白的构象
(一)肌红蛋白的三级结构
共有8段α-螺旋,占全部序列的75%。整条肽链折叠成紧密球状,疏水侧链大都在分子内部,极性、带电荷的侧链则在分子表面。其分子表面形成一个深的疏水口袋,血红素通过与周围氨基酸残基的次级键以及血红素铁与近端的His形成的配位键而“藏”在洞中。
该口袋允许O2进入。
CO也能与血红素结合,CO的毒性是因为它与血红素的亲和力更大,从而阻止O2与血红素的结合。
(二)辅基血红素结构
二价态的血红素铁结合氧气
三价态的血红素铁不能结合氧气
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
H
C
C
H
H
C
C
H
C
H
3
C
H
=
C
H
2
C
H
2
C
O
O
-
C
H
2
C
H
2
C
O
O
-
C
H
2
C
H
C
H
3
C
H
3
H
3
C
H
2
C
F
e
2
+
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
H
C
C
H
H
C
C
H
C
H
3
C
H
=
C
H
2
C
H
2
C
O
O
-
C
H
2
C
H
2
C
O
O
-
C
H
2
C
H
C
H
3
C
H
3
H
3
C
H
2
C
F
e
3
+
(三)O2与肌红蛋白的结合
肌红蛋白的三维结构
血
红
素
在
蛋
白
中
的
位
置
O2 及 CO 与肌红蛋白血红素Fe的结合
氧合肌红蛋白
结合咪唑和CO的游离血红素
肌红蛋白:CO复合物
(四) O2的结合改变肌红蛋白的构象
未结合氧时,5个配位键,;结合氧时, Fe被拉进卟啉环, ; His同时被拉动引起构象改变。 Fe的这一微小移动对血红蛋白有显著的影响。
见P255图6-5