文档介绍：关于蛋白质四级结构
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一）肽键和肽链 肽键是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰***键(一CO—NH一)，属共价键。肽键是蛋白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定，不易受破坏。 多个氨基酸以肽键连接成的反应产物称为肽(peptide)，或肽链（peptide chain）。肽键原子及其相连的两个Cα原子称为肽单元（petide unit）。肽主链骨架实际上是由许多重复单位，即肽单元借助Cα相连而成。 少数氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)；多个氨基酸相连而成的肽称为多肽(polypeptide)。凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间结构者称多肽。肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团，被称为氨基酸残基(residue)。多肽链有两端，有自由α-氨基的一端称氨基末端(amino terminal)或N—端；有自由α-羧基的一端称为羧基末端(carboxyl terminal)或C—端。
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胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。 二）生物活性肽 生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激素等。 1. 谷胱甘肽（GSH）： 全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基可氧化、还原，故有还原型（GSH）与氧化型（GSSG）两种存在形式。
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2. 多肽类激素： 许多小肽在很低浓度下就可发挥作用，如激素类的脑下垂体素、缓激肽、促甲状腺素释放因子等。 谷胱甘肽的生理功用 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。 ： 有些极毒的蘑菇***，许多抗生素，还有商业合成的二肽甜味剂天冬甜素等都属于肽类物质。
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二、蛋白质的三维结构 （一）维持蛋白质结构的化学建 1. 氢键：氢键(hydrogen bond)的形成常见于连接在一电负性很强的原子上的氢原子，与另一电负性很强的原子之间。 2. 疏水键：非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。 3. 离子键（盐键）：离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。 4．范德华氏（van der Waals）引力：原子之间存在的相互作用力。 （二）蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子在各局部区段空间的排列分布状况，而不涉及各R侧链的空间排布。 1. 肽平面 肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面，称为肽键平面，又称肽单元(peptide unit)
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蛋白质的二级结构主要包括：α-螺旋，β-折迭，β-转角及无规卷曲等几种类型。维持蛋白质二级结构稳定的主要力是氢键。 2. α—螺旋结构 螺旋结构是指蛋白质肽链骨架围绕一个轴形成的构象，是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。α—螺旋结构的特点如下： (1)肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，，，,； (2)α—螺旋的每个肽键的N—H与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键(hydrogen bond)，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部肽键都可形成氢键，是维持α—螺旋结构稳定的主要次级键。
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