文档介绍：蛋白质的一级结构 及其分析
Peptides and Proteins
氨基酸的多聚物,分子量大小差异极大,可以是2或3个到成千上万个氨基酸残基连接而成。
两个氨基酸残基之间通过共价的酰胺键(肽键)连接形成一个二肽;三个氨基酸残基连接成三肽;…;有限数量的数十个氨基酸残基连接成寡肽;多个氨基酸残基则连接成多肽;蛋白质可以是成千上万个氨基酸残基连接而成。
多肽与蛋白质有时混用,但一般将分子量在10000以下的称为多肽。
肽或蛋白质的水解是耗能的,由于高的活化能,水解很慢,蛋白质的肽键非常稳定,多数胞内条件下的半衰期为7年。
肽键就是一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的键
缩合
水解
氨基酸连接成肽链后,由于氨基酸之间通过一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基缩合脱水,肽链上的一个氨基酸单位被称为残基(residue),带有游离-氨基的一端被称为氨基(末)端(或N端),带有游离-羧基的一端被称为羧基(末)端(或C端)。
H2N-S-G-Y-A-L-COOH
肽链上的解离特性
氨基酸形成肽链后,整个肽链上留下N端可解离的氨基、羧基端可解离的羧基、侧链上能够解离的R基团,中间氨基酸的-氨基和-羧基由于形成肽键而不再对整个肽链的解离有贡献。
肽也有特征滴定曲线及特征pI。
R基团的解离常数由于氨基酸的氨基和羧基被用于形成肽键成为了残基,其解离在一定程度上会发生改变,这种变化受到-氨基及-羧基失去电荷、与其他R基团的作用、其他能够影响解离常数的环境因子有关。
生物活性的肽及多肽的大小差异极大
不能对生物活性肽及蛋白质的分子量与功能之间作出相关性结论。自然存在的肽的大小从2个到数千个氨基酸残基,甚至最小的肽也能表现出重要的生物学作用,如商业化合成的二肽L-天冬氨酰-L-苯丙氨酸甲酯[人工甜味剂-阿斯巴甜(aspartame)或纽特健康糖(NutraSweet),比蔗糖甜200倍]。
1965年由科学家James Schlatter在研究蛋白质时发现,经16年100多次的科学研究及验证后,阿斯巴甜于1981年(FDA批准)以Nutrasweet(纽特健康糖)品牌正式推出市面。1986年我国卫生部批准可用于除罐头以外的所有食品中。
GSH可被氧化成GSSG
GSH作用:在红细胞中作为巯基缓冲剂存在;
维持血红蛋白和其它红细胞蛋白质的半胱氨酸残基处于还原状态。
例如,它可防止H2O2将红细胞中血色素的二价铁氧化成三价铁形成高铁血红蛋白。
谷胱甘肽
Glutathion(e)
(GSH)
(GSSG)
H2N-Glu-Cys-Gly-COOH
蛋白质中多肽链的长度差异极大
肌联蛋白