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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢.ppt

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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢.ppt

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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢.ppt

文档介绍

文档介绍:蛋白质的降解和氨基酸代谢
蛋白质的消化降解:
外源蛋白的消化
内源性蛋白的选择性降解
氨基酸的降解和转化
氨基酸的生物合成
肽酶(Peptidase):肽链外切酶
蛋白酶(Proteinase):肽链内切酶
第一节   蛋白质消化、降解
一、水解蛋白质的酶的种类
消化道内几种蛋白酶的专一性
()
()
(脂肪族)
胰凝乳蛋白酶
胃蛋白酶
弹性蛋白酶
羧肽酶
胰蛋白酶
氨肽酶
羧肽酶
(Phe. Trp)
哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。经上述酶的作用,蛋白质水解成游离氨基酸,在小肠被吸收。
被吸收的氨基酸(与糖、脂一样)一般不能直接排出体外,需经历各种代谢途径。
二、  外源蛋白质消化吸收
(1)不依赖ATP的溶酶体途径,没有选择性,主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
(2)依赖ATP的泛素途径,在胞质中进行,主要降解异常蛋白和短寿命蛋白(调节蛋白),此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。(选择性降解)
真核细胞中蛋白质的降解途径
意义:(1)清除异常蛋白;
(2)细胞对代谢进行调控的一种方式
三、 细胞内蛋白质的降解
(76AA残基)的小分子蛋白质,普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守,酵母与人只相差3个AA残基,它能与被降解的蛋白质共价结合,使后者活化,然后被蛋白酶降解。
2004年6日瑞典皇家科学院宣布,2004年诺贝尔化学奖授予以色列科学家阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和美国科学家欧文·罗斯,以表彰他们发现了泛素调节的蛋白质降解。
泛素的羧基末端的Gly与将被送去降解的蛋白质的Lys的-氨基共价连接,而使将被降解的蛋白质携带了降解标记,这个过程分三步进行:
①泛素的羧基末端以硫酯键与泛素活化酶(E1)相连。
②泛素然后被转移到被称为泛素结合酶(E2)的许多同源小蛋白质的中某一小蛋白的巯基上。
③泛素-蛋白质连接酶(E3)将活化的泛素从E2转移到已结合在E3上的蛋白质的赖氨酸-氨基上,形成一个异肽键(isopetide bond)。
泛素
情况下可被几个泛素分子连接。
第二节氨基酸的降解和转化
氨基酸的去向:
(1)重新合成蛋白质(蛋白质周转)
(2)合成其它含氮化合物,如血红素、活性胺、
GSH、核苷酸、辅酶等
(3)彻底分解,提供能量
食物蛋白中,经消化而被吸收的氨基酸(外源性AA)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性AA)混在一起,分布于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库。
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
氨基酸
特殊途径
-酮酸
糖及其代谢中间产物
脂肪及其代谢中间产物
TCA
鸟氨酸循环
NH4+
NH4+
NH3
CO2
H2O
体蛋白
尿素
尿酸
激素
卟啉
尼克酰氨衍生物
肌酸胺
嘧啶
嘌呤
SO4 2 -
生物固氮硝酸还原
(次生物质代谢)
CO2

脱氨基作用
氧化脱氨基
非氧化脱氨基作用
转氨基作用
联合脱氨基
脱羧基作用
氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行